Главная страница | Контакты | Случайная страница Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

ОК-1, ПК-47, ПК-48 на пороговом уровне

Тестовые задания к теме 15

Биохимия соединительной ткани

ОК-1, ПК-47, ПК-48 на пороговом уровне

1. Основным белком соединительной ткани является:

1.Актин

2.Коллаген

3.Миозин

4.Альбумин

5.Глобулин

2. Белок, при неполном гидролизе которого образуется желатин:

1.Коллаген

2.Эластин

3.Тропонин

4.Ретикулин

5.Миозин

3. Аминокислотные остатки коллагена, преобразующиеся в ходе посттрансляционной модификации:

1.Серин, метионин

2.Пролин, лизин

3.Триптофан, валин

4.Глицин, аланин

5.Глутамат, аспартат

4. Для синтеза оксипролина необходим:

1.Цитохром

2.Холекальциферол

3.Полипептид, содержащий пролин

4.Фолиевая кислота

5.Пантотеновая кислота

5. Для синтеза оксилизина требуется:

1.Аргинин

2.Полипептид, включающий лизин

3.Пантотеновая кислота

4.Фолиевая кислота

5.Цитохромы

6. Главными продуцентами коллагена являются:

1.Ретикулоциты

2.Остеокласты

3.Макрофаги

4.Фибробласты

5.Адипоциты

7. В процессе старения организма коллагеновые волокна изменяются следующим образом:

1.Повышается структурная стабильность

2.Снижается эластичность

3.Развивается резистентность к коллагеназе

4.Увеличивается прочность связей

5.Все указанные изменения

8. Эластин может растягиваться в двух направлениях благодаря:

1.Десмозину

2.Пролину

3.Лизину

4.Метионину

5.Коллагену

9. Витамин-кофактор, участвующий в образовании коллагена:

1.Е

2.В₁

3.А

4.С

5.В₅

10. Основной компонент эластических волокон:

1.Гепарин

2.Тропоколлаген

3.Десмозин

4.Коллаген

5.Эластин

11. Аминокислота, в большом количестве входящая в состав эластина:

1.Валин

2.Аргинин

3.Гистиин

4.Лизин

5.Глицин

12. «Необычные» аминокислоты, входящий в состав эластина:

1.Аланин

2.Глицин

3.Пролин

4.Лизиннорлейцин

5.Валин

13. Предшественником десмозина является:

1.Глицин

2.Лизин

3.Фенилаланин

4.Метионин

5.Аргинин

14. Одна молекула десмозина одновременно входит в несколько полипептидных цепей количеством:

1.12

2.6

3.2

4.4

5.8

15. Белок, для структуры и биологической роли которого важно наличие десмозина:

1.Тромбин

2.Коллаген

3.Тропоколлаген

4.Эластин

5.Проколлаген

16. Высокая величина деформации на разрыв эластических волокон обеспечивается наличием:

1.Большого количества межклеточного вещества

2.Особой структуры тропонина

3.Цепей тропоэластина

4.Коллагена

5.Сшивок между цепями эластина

17. Фермент, разрушающий эластин:

1.Пролилгидроксилаза

2.Коллагеназа

3.Энтерокиназа

4.Гидроксилаза

5.Эластаза

18. Фермент, способствующий разрушению соединительной ткани:

1.Коллагеназа

2.Креатинкиназа

3.Щелочная фосфатаза

4.Кислая фосфатаза

5.Энтерокиназа

19. Основные структурные компоненты соединительной ткани:

1.Гепатоциты

2.Фибриллярные волокна

3.Миоциты

4.Остеокласты

5.Хондроциты

20. Межклеточное вещество соединительной ткани содержит:

1.Гликоген

2.Липиды

3.Гиалуроновую кислоту

4.Минеральные соли

5.Мочевину

21. Составные компоненты протеогликанов:

1.Фосфолипиды

2.Гликозаминогликаны

3.Цереброзиды

4.Гликоген

5.Липиды

22. Протеогликаны относятся к:

1.Сложным белкам

2.Простым белкам

3.Простагландинам

4.Фосфолипидам

5.Простым липидам

23. Важнейший структурный компонент гликозаминогликанов:

1.Гликоген

2.УДФ-глюкуроновая кислота

3.D-глюкуроновая кислота

4.D-глюкозо-6-фосфат

5.Глюкоза

24. Компоненты гликозаминогликанов, придающие им отрицательный заряд:

1.Глюкозамин

2.Галактозамин

3.Уроновая кислота

4.Аспарагиновая кислота

5.Молочная кислота

25. Под действием гиалуронидазы расщепляется:

1.Гликоген

2.Глюкуроновая кислота

3.Гепарин

4.Гиалуроновая кислота

5.N-ацетил-D-глюкозамин-6-сульфат

26. К предшественникам гликозаминогликанов относятся:

1.Молочная кислота

2.Аспарагиновая кислота

3.D-глюкоза

4.Гликоген

5.Гепарин

27. β-гиалуронидаза участвует:

1.В регуляции проницаемости соединительной ткани

2.В фиксации аммиака

3.В дегидрировании β-1,4-гликозидной связи в гиалуроновой кислоте

4.В расщеплении экзогенных ксенобиотиков

5.В блокировании проникновения сперматозоида в яйцеклетку

28. Процентное соотношение коллагена от общего количества белка организма человека:

1.70-80%

2.25-33%

3.5-10%

4.50-65%

5.45-90%

29. Количество полипептидных цепей, характерных для тропоколлагена:

1.5

2.10

3.3

4.7

5.2

30. Общим для структуры эластина и коллагена является:

1.Наличие глутаминовой кислоты

2.Наличие валина

3.Отсутствие оксипролина

4.Большое содержание глицина и пролина

5.Отсутствие аланина

31. Характерной особенностью первичной структуры эластина является низкое содержание:

1.Лейцина

2.Неполярных аминокислот

3.Валина

4.Аланина

5.Полярных аминокислот

32. Лизиннорлейцин обеспечивает в молекуле эластина образование связей:

1.Гидрофобных

2.Водородных

3.Гликозидных

4.Поперечных

5.Дисульфидных

33. Предшественником эластина является:

1.Проколлаген

2.Коллаген

3.Тропоэластин

4.Гепарин

5.Эластическое волокно

34. Доля протеогликанов от сухой массы соединительной ткани:

1.70-90%

2.15-20%

3.45-60%

4. до 30%

5.5-10%

35. Дерматансульфат резистентен к действию:

1.Гиалуронидазы

2.Карбоксилазы

3.Липазы

4.Энтерокиназы

5.Кратинкиназы

36. Синтез гепарина локализован в:

1.Хондроцитах

2.Фибробластах

3.Тучных клетках печени

4.Макрофагах

5.Ретикулоцитах

37. Протеогликан, являющийся антикоагулянтом в организме человека:

1.Эластин

2.Гепарин

3.Рутин

4.Гликоген

5.Пантотеовая кислота

38. Механизм влияния глюкокортикоидов на метаболизм протеогликанов:

1.Активирует синтез гепарина

2.Активирует биосинтез коллагена

3.Активирует синтез гликозаминогликанов

4.Угнетает биосинтез коллагена

5.Не оказывает действия

39. Гормон, стимулирующий пролиферацию фибробластов:

1.Окситоцин

2.Тироксин

3.Адреналин

4.Норадреналин

5.Альдостерон

40. К коллагенозам относят:

1.Ревматизм

2.Сахарный диабет

3.Инфаркт миокарда

4.Атеросклероз

5.Гепатит

41. Гиалуроновя кислота:

1.Является гетерополисахаридом

2.Регулирует в организме распределение воды

3.Способна связывать ионы Na⁺, K⁺, Ca²⁺

4.Участвует в осуществлении репаративной функции соединительной ткани

5.Все перечисленное верно

42. В составе аминокислот эластина полностью отсутствует:

1.Аланин

2.Валин

3.Глицин

4.Гидроксилизин

5.Пролин

43. К неколлагеновым белкам внеклеточного матрикса можно отнести:

1.Ламинин

2.Альбумин

3.Фибриноген

4.Кератин

5.Опсин

44. Характерные особенности фибронектина:

1.Является гликопротеином

2.Имеет несколько центров связывания с различными молекулами и клетками

3.Способствует адгезии клеток

4.Состоит из двух субъединиц, свернутых в глобулярные домены

5.Все перечисленное верно.

45. К адгезивным белкам соединительной ткани относятся:

1.Альбумины, глобулины, гистоны

2.Протамины, проламины, глютелины

3.Фибронектин, ламинин, нидоген

4.Гемоглобин, миоглобин, фибриноген

5.Остенектин, тенасцин, тромбоспондин

46. К белкам, обладающим антиадгезивными свойствами, относят:

1.Альбумины, глобулины, гистоны

2.Протамины, проламины, глютелины

3.Фибронектин, ламинин, нидоген

4.Гемоглобин, миоглобин, фибриноген

5.Остенектин, тенасцин, тромбоспондин

47. Обязательными участниками процесса гидроксилирования пролина в про-α-цепях коллагена являются:

1.Кислород

2.Витамин В₆

3.Витамин С

4.Железо в ферро-форме (Fе²⁺)

5.α-кетоглутаровая кислота

48. Обязательными участниками процесса гидроксилирования лизина в про-α-цепях коллагена являются:

1.Кислород

2.Витамин В₆

3.Витамин С

4.Железо в ферро-форме (Fе²⁺)

5.α-кетоглутаровая кислота

49. К числу тканей с высоким содержанием эластина относятся:

1.Суставной хрящ

2.Стенка аорты

3.Кости

4.Ахиллово сухожилие

5.Шейная связка

50. К заболеванию латиризм, характеризующееся деформацией позвоночника, смещением суставов, хрупкостью кровеносных сосудов приводит снижение активности фермента:

1.Коллагеназы

2.Пролилгидроксилазы

3.Лизилгидроксилазы

4.Лизилоксидазы

5.Эластазы