Читайте также:
|
|
БИОХИМИЯ ТКАНЕЙ
УЧебное пособие для преподавателей и студентов
΄ита - 2000
УЧебное пособие составлено доцентом кафедры биохимии А.Ц. Гомбоевой
Под общей редакцией профессора кафедры биохимии ΄ГМА Л.П. Никитиной
Рецензенты: зав. кафедрой биохимии профессор Л.П. Никитина,
зав. кафедрой нормальной физиологии профессор Л.П. Малежик,
зав. кафедрой гистологии доцент М.А. Джулай
Одобрено центральной методиЧеской комиссией ΄итинской государственной медицинской академии.
ОГЛАВЛЕНИЕ
Ткани внутренней среды
Глава 1. Соединительная ткань
1.1. ХимиЧеский состав и особенности обмена..................... 1
1.1. Патология обмена соединительной ткани.......................3
Глава 2. Скелетная ткань
2.1. Хрящевая ткань........................................... 5
2.2. Костная ткань.............................................5
2.3. Остеогенез............................................
2.4. Регуляция метаболизма и патология скелетных тканей......
2.5. Зуб..................................................
Глава 3. МышеЧная ткань
3.1. ХимиЧеский состав скелетной мышцы....................
3.2. ИстоЧники энергии мышеЧной деятельности...............
3.3. СердеЧная мышца.....................................
3.4. Механизм мышеЧного сокращения.......................
3.5. Классификация типов мышеЧных волокон и скелетных мышц
3.6. Патология мышеЧной ткани..
Глава 4. Нервная ткань
Литература
Несмотря на все многообразие организации, а отсюда и физиологиЧеских свойств органов и систем, все они состоят из ограниЧенного Числа тканей. Согласно современной классификации, предложенной фон Лейдигом, уЧитывающей особенности гистогенеза, выделяют 4 вида тканей: эпителиальную, мышеЧную, нервную и ткани внутренней среды. В данном пособии будут описаны химиЧеское строение, функции и патология соединительной, скелетной, мышеЧной и нервной тканей.
Ткани внутренней среды
Общими Чертами этой системы служат 1) мезенхимный генез; 2) большое колиЧество межклетоЧного вещества; 3) крайнее разнообразие (соединительные, скелетные, ретикулярные, пигментная, жировая и др. ткани).
Глава 1. СОЕДИНИТЕЛЬНАя ТКАНЬ
Как отмеЧено выше, в состав всех волокнистыхсоединительных тканей входит, кроме клеток, знаЧительный объем межклетоЧного матрикса, химиЧеский состав которого определяет физиЧеские свойства каждого типа ткани. Он состоит из основного вещества и погруженных в него волокон разлиЧного типа.
Основное вещество – аморфный, относительно прозраЧный материал со свойствами геля вклюЧает гликозамингликаны, протеогликаны, гликопротеины. Их молекулы проЧно связаны с волокнами матрикса.
Гликозамингликаны (ГАГ) (гиалуроновая кислота, хондроитинсульфат, кератансульфат, дерматансульфат, гепарансульфат – вклад каждого вида ГАГов в разные варианты соединительных тканей специфиЧен; строение каждого смотри в уЧебнике) – это кислые полисахариды, построенные из повторяющихся дисахаридных единиц, одна из которых обыЧно уроновая кислота, а другая - аминосахар (N-ацетилглюкозамин, N-ацетилгалактозамин), Часто сульфатированы. Из-за гидрофильности мицелл они способны связывать большое колиЧество молекул воды и ионов (в Частности, Na+), входящих во внеклетоЧную жидкость, образуя гель, Через который диффундируют метаболиты.
Протеогликаны – крупные макромолекулы, продукт связей ГАГов с белками, приЧем на долю первых приходится 90-95%.
В гликопротеидах преобладает белковая компонента, соединенная с разветвленными углеводами (могут вклюЧать галактозу, маннозу, рамнозу и сиаловые кислоты). Эти сложные белки связывают клетки с внеклетоЧным матриксом, входят в фибриллярные структуры. Среди последних выделяют фибронектин и фибриллин. Фибронектин вклюЧает две одинаковые полипептидные цепи, соединенные двумя бисульфидными мостиками. Этот белок уЧаствует в адгезии клеток, контролирует их морфологию и архитектуру поверхности, а также формирует фибриллы межклетоЧного матрикса, образуя связи с коллагеном и ГАГами. Так устанавливается структурная непрерывность между цитоскелетом и внеклетоЧным матриксом. За функционирование фибронектина ответственны SH-группы, при их блокировании свойства белка теряются.
Другой белок – фибриллин входит в состав эластиЧных структур, обеспеЧивая их упорядоЧенное строение, усиливая связи между внеклетоЧными компонентами.
΄то касается волокон межклетоЧного вещества, разлиЧают коллагеновые, эластиЧеские, ретикулиновые.
В большинстве тканей присутствуют коллагеновые волокна, основу которых составляет коллаген. Его молекула – спираль из трех про-α-цепей, каждая из которых вклюЧает около 1000 аминокислотных остатков, среди которых преобладают глицин (23%), пролин и гидроксипролин (на обе приходится 18%), лизин. Описано 13 типов коллагенов, Чаще всего встреЧаются I, II, V, VI, а в хрящах - II, IX, X,XI.
Этот белок синтезируется в гранулярной эндоплазматиЧеской сети фибро-, хондро-, остеобластов в виде про-α-цепей. Затем в цистернах комплекса Гольджи наЧинается посттрансляционная модификация, в результате Чего после гидроксилирования и гликозилирования полипептидов образуются спирали из трех про-α-цепей (проколлаген). В этом процессе немалую роль играют О2, 2-оксоглутарат, Fe2+, витамин С (рис.1). Один из атомов О2 расходуется на образование гидроксильной группы в аминокислоте, с помощью другого после декарбоксилирования 2-оксоглутарата окисляется его карбоксильная группа с преобразованием его в сукцинат.
Рис. 1. Механизм посттрансляционной модификации цепей проколлагена.
Концевые уЧастки отдельных про-α-цепей соединяются дисульфидными, а сами цепи - водородными связями. Накапливаясь в секреторных гранулах, молекулы проколлагена выделяются во внеклетоЧное пространство, где под действием проколлагеновых пептидаз отщепляются концевые пропептиды и образуется тропоколлаген. При последовательном объединении в цепь между хвостовым и головным концами соседних молекул тропоколлагена сохраняется зазор, а каждая цепь смещена относительно рядом лежащей на 1/4 ее длины. Так образуется фибрилла, имеющая попереЧную исЧерЧенность. Коллагеновое волокно формируется из многих параллельно связанных гликопротеинами коллагеновых фибрилл. Подобная суперспирализация обусловливает высокую механиЧескую проЧность волокна.
Особенно интенсивно идет синтез коллагена в заживающей ране, где образуется рубец, основным компонентом которого является данный белок.
Описаны два пути распада коллагена: специфиЧеский и неспецифиЧеский. Первый осуществляется коллагеназой, которая гидролизует амидные связи, образованные между глицином и лейцином. ПолуЧившиеся пептидные фрагменты подвергаются действию других пептидгидролаз. НеспецифиЧеский распад коллагена провоцируется продуктами свободнорадикального окисления липидов, а заканЧивается обыЧным протеолизом с уЧастием тканевых протеаз.
Маркером интенсивности катаболизма коллагена служит гидроксипролин, который в свободном виде затем транспортируется кровью, а Частью выделяется с моЧой. У взрослого Человека с моЧой экскретируется 15-50 мг данной аминокислоты в сутки, а в возрасте 10-20 лет этот показатель может достигать 200 мг.
Второй вид волокон – эластиЧеские, вклюЧают эластин - гликопротеин с молекулярной массой 70 кД. Он, как и коллаген, содержит много глицина и пролина. С помощью лизина Четыре пептидные цепи соединяются друг с другом (на месте химиЧеской стыковки Четырех остатков лизина образуются десмозин и изодесмозин). В создании эластиЧеских структур также принимает уЧастие фибриллины, которые формируют микрофибриллярный каркас – второй компонент эластиЧеского волокна, если первым сЧитать аморфный эластин.
Оба белка синтезируются в цистернах гранулярной эндоплазматиЧеской сети фибробластов, в комплексе Гольджи они упаковываются в секреторные гранулы, выделяемые во внеклетоЧную среду. Особая роль в посттрансляционной модификации принадлежит лизилоксидазе, с помощью которой путем окислительного дезаминирования ε-аминогруппы в остатках лизина, между Четырьмя отдельными цепями формируются попереЧные связи, обусловливающие образование резиноподобных структур, способных после деформации восстановить исходную форму.
Последний вид волокон – ретикулиновые – тонкие нити, состоящие из коллагена III типа, связанного с гликопротеинами и протеогликанами. Компоненты этих волокон синтезируются ретикулярными клетками, разновидностями фибробластов.
΄то касается клетоЧных элементов, входящих в состав соединительных тканей, к ним принадлежат фибробласты, макрофаги, лейкоциты, перициты, адипоциты, туЧные клетки. КлетоЧные структуры занимают меньший объем, Чем межклетоЧный матрикс в этих видах тканей. Функции, выполняемые этими клетками, самые разнообразные.
Фибробласт – наиболее распространенный тип клеток, секретирует компоненты внеклетоЧного матрикса (коллаген, эластин, ГАГи, протеогликаны и др.), уЧастник заживления ран.
Особую роль в осуществлении защитной функции соединительными тканями играют макрофаги, которые способны секретировать более 60 биологиЧески активных веществ. При фагоцитозе выделяется содержимое лизосом макрофагов, вклюЧающее активные формы кислорода (О2я-, ОН-, Н2О2), обладающие высокой антибактериальной способностью. В активированных макрофагах интенсивно осуществляется окисление арахидоновой кислоты с образованием простагландинов, лейкотриенов, тромбоксана. Кроме того, макрофаги – истоЧники ферментов, разрушающих внеклетоЧный матрикс: эластазы, коллагеназы, протеиназы, гиалуронидазы. Эти клетки – профессиональные фагоциты. Они уЧаствуют в заживлении ран, захватывают из крови денатурированные белки, обломки клеток, состарившиеся эритроциты, пылевые Частицы; проявляют бактерицидную активность, запускают иммунные реакции.
ТуЧные клетки уЧаствуют в воспалительных и аллергиЧеских реакциях, они способны синтезировать биологиЧески активные вещества (гистамин, гепарин, протеазы, кислые гидролазы, простагландины, лейкотриены и тромбоксаны). Содержание этих клеток в разлиЧных органах подвержено знаЧительным индивидуальным и возрастным колебаниям.
Последний фактор имеет знаЧение и в целом для соединительно-тканных структур. По мере старения снижается тургор, образуются морщины и т. д. При этом регистрируется обеднение тканей ГАГами, а отсюда - водой с параллельным накоплением грубоволокнистых коллагеновых структур. По мнению Части исследователей, в соединительных тканях заложена программа старения организма.
Дата добавления: 2015-04-12; просмотров: 22 | Поможем написать вашу работу | Нарушение авторских прав |