Читайте также:
|
Белки.
Белки- это биологические полимеры,молекулами которых являются аминокислоты. Всего аминокислот известно около 200,но в белках встречается 20. 10 из них вырабатывается в организме (заменимые), а 10 человек должен получить с продуктами питания(незаменимые). Основные свойства аминокислот определяет аминогруппа, карбоксильная группа определяет кислые свойства аминокислот =>аминокислоты амфотерны. В белках аминокислоты соединяются пептидными связями -прочная ковалентная связь.
Классификация белков:
1. По количеству аминокислот
А) Олигопептиды (до 10 аминокислот)
Б) Полипептиды (больше 10 аминокислот)
· Собственно полипептиды(до 100 аминокислот). К ним относятся некоторые гормоны, например,окситоцин
· Настоящие белки(больше 100 аминокислот)
2. По составу
А) Простые (протеины). Состоят исключительно из остатков аминокислот (альбумин яйца или казеин молока)
Б) Сложные белки или протеиды. Помимо белкового компонента,содержит небелковый компонент.Этот небелковый компонент называется простатической группой. И в зависимости от ее химической природы, выделяют такие протеиды: нуклеопротеиды, хромопротеиды (в качестве простатической группы выступает пигмент, например,гемоглобин, хлорофилл, цитохромы), гликопротеиды
(комплекс белков и углеводов, компонент клеточной мембраны), липопротеиды (комплекс белков и липидов), фосфопротеиды (соединения белков и фосфатов,их много в ЦНС), металлопротеиды (соединения белков и металлов, они выступают в качестве ферментов).
3. По структуре
А) Фибриллярные. Представлены нитевидными плохо растворимыми в воде цепями(ногти, коллаген)
Б) Глобулярные. Имеют шаровидную структуру, напоминающую клубок, в воде растворимы(иммуноглобулины, различные ферменты и белки плазмы крови).
Уровни организации белковой молекулы:
1. Первичная структура белка -это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Именно первичная структура определяет форму,свойства и функции белка
2. Вторичная структура. Возникает в результате образования водородных связей между группами СО и NH соседних аминокислотных остатков. Белки в данной структуре называются фибриллярными. В зависимости от формы, которую принимает белковая молекула при вторичной структуре, выделяют а-спирать и б-складчатость.
3. Третичная структура имеет вид клубка или глобулы. Образуется в результате сложной пространственной кладке молекул белка. Белки в данной структуре называются глобулярными. Прочность таких связей обусловлена гидрофобными взаимодействиями, дисульфидными и ионными связями.
4. Четвертичная структура белка. Она представляет собой сложный комплекс, объедняющий в себе несколько белков третичной структуры. Поддержание такой структуры происходит засчет ионной, водородной и гидрофобных связей.
Денатурация –это нарушение структуры белковой молекулы, которая происходит под действием физических и химических факторов(температура, воздействие кислот). Денатурация может быть обратимой в том случае, если не нарушена первичная структура белка.Процесс восстановления белковой молекулы называется ренатурацией. Полное разрушение белковой молекулы- деструкция.
Функции белков:
1. Структурная. Белки –это обязательный компонент всех клеточных мембран. А мембраны входят в состав различных клеточных структур.
2. Транспортная. Они участвуют в активном транспорте веществ через клеточные мембраны, который осуществляется против градиента концентрации с затратой энергии. Натрий-калиевый насос,работу которого обеспечивает фермент натрийкалийатфаза. Кроме того,белки переносчики осуществляют облегченную диффузию различных веществ через клеточные мембраны. Цитохромы относятся к хромопротеидам, осуществляют перенос электронов в дыхательной цепи.
3. Двигательная. Белок тубулин входит в состав микротрубочек и обеспечивает работу веретена деление в клетке. Белок флагелин обеспечивает движение жгутиков прокариот.
4. Рецепторная. Гликопротеиды входят в состав гликокаликса - комплекса на поверхности животных клеток, отвечающего за межклеточное взаимодействие. Фитохром является светочувствительным белком,принимающим участие в реакции растений на длину светового дня, т.е. в реакциях фотопериодизма. Белок родопсин является основным зрительным пигментом палочек.
5. Энергетическая. Белки как сложные соединения при распаде до более простых веществ выделяют энергии. При расщеплении 1 грамма белка выделяется 17,6 кДж энергии.
6. Запасающая. Белки входят в состав эндосперма семян, обеспечивая зародыш источником питания(альбумин яйца, казеин молока).
7. Гормональная функция. Некоторые гормоны являются веществами белковой при роды(окситоцин, инсулин).
8. Защитная или иммунологическая функция. Антитела или иммуноглобулины являются глобулярными белками. важный фактор иммунной защиты – интерферон -также является веществом белковой природы.
9. Токсическая. К белкам относятся яды многих грибов,змей,пауков, насекомых.
10. Ферментативная. Все ферменты по своей природе относятся к белкам. Ферменты -это биологические катализаторы, благодаря действию которых все биохимические реакции в клетке протекают с большой скоростью. Еще одно название ферментов- энзимы. Ферменты состоят из белкового компонента(апофермент) и небелкового компонента, который может иметь различную природу. Если небелковый компонет представлен неорганическим веществом, он называется кофактор, если органическим – коэнзим. Ферменты отличаются высокой специфичностью,действуют в строго определенной последовательности и ускоряют некоторые реакции.
В ферменте выделяют: субстратный центр,который соединяется с субстратом, активный центр –место,где изменяется субстрат, проходят реакции и образуют ее продукты, регуляторный центр, который поддерживает специфичную структуру молекул фермента, ускоряет или затормаживает доступ веществ в активный центр.
Существует несколько гипотез взаимодействия фермента и субстрата. Первая гипотеза была впервые выявлена в 1890 году. Согласно этой гипотезе фермент подходит к субстрату,как ключ к замку. Т.е. пространственные конфигурации активного фермента и субстрата точно соответствуют друг другу. Вторая гипотеза была предложена 1959 году Кошландом. Согласно ей пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу называют гипотезой “руки и перчатки”.
Классификация ферментов. Ферменты имеют окончание -аза и подразделяются на группы в зависимости от того,какую реакцию они ускоряют.
1. Оксида редуктазы (окислительно-восстановительная реакция)
2. Трансперазы (ускоряют перенос функциональных групп от одного вещества)
3. Гидролазы –ускоряют реакции гидролиза. Гидролиз это расщепление сложных механических веществ на простые путем присоединения к ним воды.
4. Лиазы – негидролитическое отщепление или присоединение функциональной группы.
5. Изомеразы - это ферменты,которые ускоряют реакции изомеризации.
6. Лигазы или синтетазы –катализируют реакции синтеза с использованием АТФ.
Дата добавления: 2015-04-20; просмотров: 35 | Поможем написать вашу работу | Нарушение авторских прав |