Студопедия  
Главная страница | Контакты | Случайная страница

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

Молекулярное строение антител

Читайте также:
  1. I. Строение мембран.
  2. I. Тектоническое строение, рельеф и полезные ископаемые.
  3. VI. Строение, обмен и функции липидов.
  4. Актуальность самостоятельных занятий физическими упражнениями для студентов. Формы, организация, построение самостоятельных занятий.
  5. Алканы. Строение, свойства, получение и применение
  6. Аминокислотный состав белков. Строение, стереохимия, физико-химические свойства и классификация протеиногенных аминокислот.
  7. Анатомическое строение корня.
  8. Анатомическое строение листа.
  9. Анатомическое строение стебля двудольного растения пучкового строения
  10. Антитела, их структура, свойства, функции. Нормальные показатели иммуноглобулинов сыворотки крови человека.

Иммуноглобулины являются гликопротеидами. Их молекула состоит из нескольких полипептидных цепей, стабилизированных сахаридными остатками. При нагревании выше 60 °С молекула Ig дена­турируется. Иммуноглобулины различаются по структуре, атигенному составу, по выполняемым функциям.

Молекулы Ig имеют универсальное строение. Если молекулу Ig обработать 2-мер-каптоэтанолом, то она распадется на 2 пары полипептидных цепей: две тяжёлых (550-660 аминокислотных остатков, молекулярный вес 50 кДа) и две легких (220 аминокислотных остатков, молекулярный вес — 20—25 кДа). Обозначают их как Н- (от англ. heavy — тя­желый) и L- (от англ. light — легкий) цепи. Тяжелые и легкие цепи связаны между собой попарно дисульфидными связями (-S-S-).

Между тяжелыми цепями также есть дисульфидная связь. Это так называемый «шар­нирный» участок. Такой тип межпептидно­го соединения позволяет менять конформацию в зависимости от окружающих условий и состояния. Шарнирный участок ответствен за взаимодействие с первым ком­понентом комплемента (С1) и активацию его по классическому пути.

Легкие и тяжелые полипептидные цепи молекулы Ig бывают различных типов, которые определяются последовательностью аминокислот. У легких цепей известно 2 типа: κ и λ, (каппа и лямбда), тяжелых цепей - 5 типов: α, γ, μ, ε и δ (альфа, гамма, мю, эпсилон и дельта), — которые имеют также и внутреннее подразделение. Среди многообразия цепей α-типа выделяют αl- и α2- подтипы, а μ-цепей— μ1- и μ2-. Для γ-цепи известны 4 подти­па: молекулы Ig γl-, γ2-, γ3- и γ4-.

Отдельные участки цепи молекулы Ig свернуты в глобулы (домены), которые со­единены линейными фрагментами. Домены стабилизированы дисульфидной связью. Таких доменов в составе тяжелой цепи Ig бывает 4-5. а в легкой — 2. Каждый домен состоит примерно из 110 аминокислот­ных остатков.

Домены различаются по постоянству ами­нокислотного состава. Выделяют С-домены (от англ. constant — постоянный), с постоянной структурой полипептидной цепи, и V-домены (от англ. variable— измен­чивый), с переменной структурой. В составе легкой цепи есть по одному V- и С-домену, а в тяжелой — один V- и 3—4 С-домена. Изменчивость характерна только для 25 % вариабельного домена (гипервариабеная область)

Вариабельные домены легкой и тяжелой цепи совместно образуют участок, который специфически связывается с антигеном. Это антигенсвязывающий центр молекулы Ig, или паратоп.

Гипервариабельные области тяжелой и лег­кой цепи определяют специфичность антигенсвязываюшего центра.

Обработка ферментами молекулы Ig при­водит к ее гидролизу на фраг­менты. Так. папаин разрывает молекулу вы­ше шарнирного участка и ведет к образо­ванию трех фрагментов. Два из них способны специфически связываться с антигеном. Они состоят из цельной легкой цепи и участка тяжелой (V- и С-домен), и в их структуру входят антигенсвязываюшие участки. Эти фрагменты получили название Fab (от англ. «фрагмент, связывающийся с ан­тигеном»). Третий фрагмент, способный обра­зовывать кристаллы, получил название Fc (от англ. «фрагмент кристаллизующийся»). Он от­ветствен за связывание с рецепторами на мембране клеток макроорганизма (Fc-рецепторы) и некоторыми микробными суперантигенами (например, белком А стафилококка). Пепсин расщепляет молекулу Ig ниже шарнирного участка и ведет к образованию 2 фрагментов: Fc и двух сочлененных Fab. или F(ab)2.

В структуре моле­кул Ig обнаруживают дополнительные поли­пептидные цепи. Так. полимерные молекулы IgMи IgA содержат J-nenmud (от англ. join — соединяю). Он объединяет отдельные мономе­ры в единое макромолекулярное образование и обеспечивает превращение полимерного Ig в секреторную форму.

Молекулы секреторных Ig в отличие от сы­вороточных обладают особым S-пептидом (от англ. secret — секрет). Это секреторный компонент. Его молекулярная масса составляет 71 кДа. и он является Р-глобулином. Секреторный компонент — продукт деградации рецептора эпителиальной клетки к J-пептиду. Он обеспечивает перенос молекулы Ig через эпителиальную клетку в просвет ор­гана (трансцитоз) и предохраняет ее в секрете слизистых от ферментативного расщепления.

Рецепторный Ig. который локализуется на цитоплазматической мембране В-лимфоцитов и плазматических клеток, имеет допол­нительный гидрофобный трансмембранный М-пептид (от англ. membrane — мембрана). Благодаря гидрофобным свойствам он удер­живается в липидном бислое цитоплазмати­ческой мембраны, фикси­рует рецепторный Ig на мембране иммунокомпетентной клетки и проводит рецепторный сигнал через цитоплазматическую мембрану внутрь клетки.

J- и М-пептиды присоединяются к молеку­ле Ig в процессе ее биосинтеза. S-пептид яв­ляется продуктом эпителиальной клетки— он присоединяется к полимерной молекуле Ig при ее транслокации через эпителиальную клетку.




Дата добавления: 2015-04-20; просмотров: 25 | Поможем написать вашу работу | Нарушение авторских прав

1 | <== 2 ==> | 3 | 4 | 5 | 6 |


lektsii.net - Лекции.Нет - 2014-2024 год. (0.007 сек.) Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав