25. Назовите причины гипераммониемии?
Наиболее частая причина гипераммониемии – нарушение функционирования орнитинового цикла, главного пути удаления азота из организма.
В орнитиновом цикле участвует пять ферментов; соответственно известно пять типов наследственных болезней, связанных с недостаточностью какого-либо из этих ферментов. Первичное биохимическое следствие дефекта любого фермента – накопление предшественников субстрата поврежденного фермента. При дефекте аргиназы – последнего фермента цикла мочевины –накапливаются аргинин и предшествующие ему метаболиты.
Возможные причины гипераммониемии: почечный ацидоз; хроническая почечная недостаточность; жировая дистрофия печени; хронический гепатит; гепатоцеребральный синдром; перитонит; цирроз печени; наследственные дефекты.
26. Почему реактивы для определения активности ферментов готовят на буферных растворах?
Чтобы обеспечить наилучшие условия для проявления активности гистохимически выявляемого фермента, необходимо, чтобы в среде инкубации поддерживалось значение рН, оптимальное для данного фермента. Это условие достигается введением в среду инкубации буферных смесей с заданными значениями рН. Наиболее распространенными буфернми растворами являются фосфатный, ацетатный и трис-буфер
27. Почему при определении активности ферментов реакционную смесь помещают в термостат?
Активность фермента меняется при различных условиях реакции и зависит от температуры, рН среды, от концентраций субстратов и кофакторов. Учитывая это, при определении активности фермента на разных стадиях необходимо строго соблюдать одни и те же условия. Термостат поддерживает определенную температуру. Ферменты термолабильны (чувствительны к изменению t). температурный оптимум для большинства ферментов человека составляет 37-38 С. При увеличении температуры выше 40 градусов происходит денатурация фермента, сопровождающаяся изменением конформации белка. Снижение температуры замедляет броуновское движение молекул, взаимодействие фермента с субстратом => и образование продукта реакции идет с низкой скоростью. При 0 С ферменты сохраняют слабую активность но в процессе замораживания клеток бх-е реакции приостанавливаются. После оттаивания, если соблюдаются определенные условия, ферментативные процессы могут возобновиться.
28. Почему для правильного измерения активности фермента надо знать его Кm?
Концентрация субстрата при которой скорость реакции составляет половину максимальной, называется константой Михаэлиса- Ментен. Величина Кm характеризует сродство фермента к субстрату: чем ниже значение Кm фермента тем выше его сродство к субстрату, и наоброт.
29. Что означает термин «энзимодиагностика»?
Это исследование активности ферментов плазмы крови, мочи, слюны с целью диагностики тех или иных заболеваний. Пример: определение активности лактатдегидрогеназы в плазме крови необходимо при заб сердца, печени, скелетн мускулатуры. Увеличение активности а-амилазы в плазме крови и моче наблюдается при воспалит процессах в поджелуд и слюн железах
30. О какой патологии свидетельствует повышение активности ЛДГ1 и ЛДГ2 в сыворотке крови?
Лактатдегидрогеназа – ф-т, кат-ющий обратимую р-цию окисления молочной кислоты до ПВК с одновременным восстановлением NAD+ до NADH.В гликолизе восстановление пирувата при уч ЛДГ обеспеч регенерацию NAD+ в цитозоле в анаэробных усл. Сущ. 5 изоф-тных форм ЛДГ, представляющих собой различные комбинации 2-х типов (Н и М)полипептидных цепей. Изоф-т, преобладающий в миокарде, содержит 4 идентичные Н-цепи – ЛДГ1. Этот изоф-т наиболее быстро передвигается к аноду, термостабилен, тормозится высокой конц. пирувата, незначительно инактивируется под действием мочевины. В скел. м. и печени преобладает ЛДГ5, к-рый при электрофорезе продвигается медленнее других фракций, термолабилен, почти полностью инактивируется мочевиной. Изофермент ЛДГ-3 (ННММ) характерен для легочной ткани.
В норме акт-ть ЛДГ в сыв кр у муж = 80-285 МЕ/л, у жен = 103-227 МЕ/л.
Повышение ЛДГ1,2 при остром инфаркте миокарда, мегалобластных анемиях(это группа анемий, обусловленных нарушением синтеза ДНК в эритрокариоцитах вследствие дефицита витамина В12 и/или фолиевой кислоты и характеризующихся мегалобластным типом кроветворения.)
31. О какой патологии свидетельствует повышение активности ЛДГ3 и ЛДГ4 в сыворотке крови?
При тромбозе.эмболии легочной артерии, легочной эмболии; почечных заболеваниях; развитии сердечной недостаточности с преобладанием недостаточности по малому кругу кровообращения (когда в процесс вовлекается легочная ткань).
32. О какой патологии свидетельствует повышение активности креатинкиназы МВ в сыворотке крови?
Креатинкиназа кат-ет обратимую р-цию фосфорилирования креатина. Ф-т локализуется в цитозоле и Мх.Креатинкиназа человека состоит из 2-х субъединиц-М и В, различные комбинации к-рых обр-ют 2 изофермент. фрмы: ММ-фракция органоспецифична для мышечной ткани; МВ-фракция локализуется в миокарде; ВВ-фракция является изоф-том тк мозга. В норме акт-ть креатинкиназы в сыв кр у муж не превышает 160 МЕ/л, у жен-130МЕ/л.
Дата добавления: 2014-12-23; просмотров: 41 | Поможем написать вашу работу | Нарушение авторских прав |