Студопедия  
Главная страница | Контакты | Случайная страница

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

Мышечная ткань

Читайте также:
  1. B) Гладкая мышечная ткань и прослойки рыхлой неоформленной соединительной ткани.
  2. IV. Работа с тканью, нитками
  3. Гладкая мышечная ткань
  4. Жировая ткань
  5. Костная ткань
  6. Мышечная дрожь 5.*Произвольная мышечная активность
  7. Мышечная система и проявление силы
  8. Мышечная ткань
  9. Мышечная ткань.

Общая характеристика тканей, входящих в мясо

Мышечная ткань

В животном организме мышечная ткань занимает по массе первое мес­то, т.к. на ее долю приходится свыше 40 % массы животного. В пищевом отношении она является наиболее ценной тканью.

Мышечная ткань представляет собой совокупность количественно преобладающих поперечнополосатых мышечных волокон и соединительнотканных оболочек.

Основной составной частью ткани является мышечное волокно. Отдельное мышечное волокно представляет собой гигантскую многоядерную клетку, поверхность которой покрыта эластичной оболочкой— сарколеммой. Большую часть объема мышечных клеток (60...65%) занимают миофибриллы - длинные тонкие нити, собранные в пучки и расположенные параллельно оси волокна.

Ядра расположены на периферии клеток, вблизи сарколеммы. Кроме ядер мышечная клетка со­держит митохондрии, рибосомы, лизосомы и другие органеллы. Простран­ство между миофибриллами и органеллами заполнено саркоплазмой — не­однородной массой, состоящей из полужидкого белкового вещества.

Мышечные во­локна с помощью соединительнотканных прослоек слагаются в первичные мышечные пучки, окруженные рыхлой соединительной тка­нью, - перемизием, и объединяющиеся в более крупные вторичные пучки. В итоге образуются отдельные мускулы, покрытые фасциями (плотной пленкой из соединительной ткани), эпимизием.

Мышечные волокна и соединительнотканные прослойки образуют каркас ткани. Промежутки каркаса заполнены тканевой жидкостью, представляющей собой коллоидный раствор.

Мышечная ткань по морфологическому строению подразделяется на два типа:

- поперечно-полосатую (скелетные мышцы и мышечная ткань миокарда);

- гладкую (стенки внутренних органов, кишечника, кровеносных сосудов).

По питательным и вкусовым достоинствам поперечно-полосатая ткань — наиболее важный компонент мяса и мясопродуктов.

В соответствии с таким строением в мясе различают белки миофибрилл, саркоплазмы, ядра и стромы.

Белки саркоплазмы характеризуются гло­булярным строением молекул. Это полноценные, в основном водораство­римые белки. Содержание белков саркоплазмы достигает 25-30% от всех мышечных белков. Основу белков этой группы составляют глобу­лин X и миоген, в небольших количествах находятся миоальбумин (1-2%) и миоглобин (до 1 %).

За исключе­нием миоглобина, это сложные смеси белковых веществ, со схожими физико-химическими и биологическими свойствами.

Миоглобин – это белок, обуславливающий характерную красную окраску мышечной ткани. Молекула миоглобина состоит из белковой части — глобина и небелковой час­ти — гема, в составе которого содержится железо.

Мышцы, выполняющие при жизни животного большую физическую ра­боту, содержат значительно больше миоглобина (Mb), чем мало работа­ющие мышцы. При жизни животного Mb участвует в питании мышц кислородом, получая его от гемоглобина (НЬ) крови. Это объясняет различие окраски отдельных мышц. Мясо молодых животных окраше­но менее интенсивно, чем мясо старых животных, в мышцах которых содержится больше миоглобина и гемоглобина. Количество миоглобина в говядине составляет 0,4...1%, в свином мясе - 0,3...0,7 %, в баранине несколько выше.

Миоглобин легко соединяется с различными газами — кислородом, оксидом азота, сероводородом, диок­сидом углерода, аммиаком. При этом железо гема не окисляется (остается двухвалентным). Соединение миоглобина с кислородом — оксимиоглобин (МЬО2) имеет ярко-красную окраску, легко диссоциирует на миогло­бин и кислород, а соединение миоглобина с NO, H2S и другими газами более стойкое. При длительном воздействии кислорода воздуха и сильных окислителей (пероксида водорода и др.) железо гема теряет один электрон и переходит в трехвалентное состояние, при этом миогло­бин превращается в метмиоглобин (МетМЬ) коричневого цвета. Образование метмиоглобина в первую очередь отмечается на поверхности туши.

Белки миофибрилл — миозин, актин, актомиозин, тропомиозин и другие — составляют около 60-70 % мышечных белков, из которых 40-45% составляет миозин и 12-15% -актин.

Миозин относится к фибриллярным белкам. Изоэлектрическая точка миозина соответствует величине рН 5,4, а температура денатурации 45...50 °С. Большое коли­чество полярных групп и фибриллярная форма молекул обусловливают значительную гидратацию миозина (способность удерживать большое количество воды). Молекулы миозина легко соединяются между собой и с другими белками и компонентами клетки, например, образуют прочные комплексы с гликогеном, липидами.

Актин содержится в мышечном волокне в двух формах: глобулярной и фибрил­лярной, переходящие друг в друга.

Изоэлектрическая точка актина находится при рН 4,7. Актин — полноценный, хорошо усваивае­мый белок.

Актомиозин — сложный комплекс, состоящий из двух белков: актина и миозина. Этот белок непосредственно участвует в сокращении мышечного волокна.

Актомиозин нерастворим в воде. При обработке мяса солевыми ра­створами в раствор переходит актомиозин с неопределенным содержани­ем актина в зависимости от длительности извлечения.

Тропомиозин — структурный белок миофибрилл. Это неполноценный белок (отсутствует триптофан). Содер­жание тропомиозина составляет 3...5 % всех белков мышечной ткани; его изоэлектрическая точка находится при значении рН 4,6.

Белки миофибрилл относятся к солерастворимым белкам.

Белки стромы – Эти белки входят в состав сарколеммы и рыхлой соединитель­ной ткани, объединяющей мышечные волокна в пучки. К ним относятся белки соединительной ткани: склеропротеины (коллаген, эластин, ретикулин) и гликопротеиды (муцины и мукоиды). Последние представляют собой слизеподобные белки, выполняющие защитные функции и облегчающие скольжение мышечных пучков.

Склеропротеины относятся к неполноценным белкам. Белки сарколеммы составляют около 2,5 % от всех белков мышечной ткани. Со­единительная ткань, входящая в состав мяса, ухудшает его усвояемость, технологические и кулинарные свойства и снижает пищевую ценность. Оно жесткое и малопитательное. В соответствии с современной теорией питания роль соединительнотканных белков пересмотрена. Установлено положительное влияние ингредиентов соединительной ткани на процесс пищеварения. Коллаген и эластин обладают свойствами пищевого волок­на, активно стимулируют секреторную и двигательную функции желудка и кишечника, оказывают благоприятное действие на состояние и функцию полезной кишечной микрофлоры.

Коллаген отличается повышенным содержанием азота, в нем нет триптофана, цистина и цистеина, недостаточное количество тирозина и метионина, много пролина, оксипролина и глицина. Нативный коллаген устойчив к воздействию различных веществ. Он нерастворим в воде, ор­ганических растворителях, на него в очень слабой степени воздействуют кислоты, щелочи и протеолитические ферменты (пепсин и трипсин). При длительном нагревании с водой происходит гомогенизация структуры и коллаген переходит в глютин - усвояемое организмом вещество.

Эластин значительно устойчивее коллагена. Он не растворяется в хо­лодной и горячей воде, солевых растворах, разбавленных растворах кис­лот и щелочей. Даже крепкая серная кислота на него слабо воздействует. В отличие от коллагена эластин слабо набухает и при нагревании не обра­зует глютина.

Ретикулин - также неполноценный белок, не набухает, не растворя­ется в воде и при варке не образует глютина. В воде растворимы белки саркоплазмы, в солевых растворах - белки миофибрилл, а белки стромы не растворимы в этих жидкостях.

Белки ядра. Ядра мышечного волокна в основном состоят из сложных белков нуклеопротеидов, которые при гидролизе расщепляются на белок и нуклеиновые кислоты. Нуклеопротеиды отличаются один от другого по природе белка и нуклеиновым кислотам.

Нуклеиновые кислоты — это довольно сложные соединения известно­го строения, которые при гидролизе распадаются на пуриновые или пиримидиновые основания, углеводы и фосфорную кислоту. Известны две нук­леиновые кислоты — рибонуклеиновая (РНК) и дезоксирибонуклеиновая (ДНК). В мышечной ткани содержится 100...200 мг РНК и 50...100 мг ДНК на 100 г ткани.

 




Дата добавления: 2014-11-24; просмотров: 114 | Поможем написать вашу работу | Нарушение авторских прав




lektsii.net - Лекции.Нет - 2014-2024 год. (0.007 сек.) Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав