Читайте также: |
|
Общая характеристика тканей, входящих в мясо
Мышечная ткань
В животном организме мышечная ткань занимает по массе первое место, т.к. на ее долю приходится свыше 40 % массы животного. В пищевом отношении она является наиболее ценной тканью.
Мышечная ткань представляет собой совокупность количественно преобладающих поперечнополосатых мышечных волокон и соединительнотканных оболочек.
Основной составной частью ткани является мышечное волокно. Отдельное мышечное волокно представляет собой гигантскую многоядерную клетку, поверхность которой покрыта эластичной оболочкой— сарколеммой. Большую часть объема мышечных клеток (60...65%) занимают миофибриллы - длинные тонкие нити, собранные в пучки и расположенные параллельно оси волокна.
Ядра расположены на периферии клеток, вблизи сарколеммы. Кроме ядер мышечная клетка содержит митохондрии, рибосомы, лизосомы и другие органеллы. Пространство между миофибриллами и органеллами заполнено саркоплазмой — неоднородной массой, состоящей из полужидкого белкового вещества.
Мышечные волокна с помощью соединительнотканных прослоек слагаются в первичные мышечные пучки, окруженные рыхлой соединительной тканью, - перемизием, и объединяющиеся в более крупные вторичные пучки. В итоге образуются отдельные мускулы, покрытые фасциями (плотной пленкой из соединительной ткани), эпимизием.
Мышечные волокна и соединительнотканные прослойки образуют каркас ткани. Промежутки каркаса заполнены тканевой жидкостью, представляющей собой коллоидный раствор.
Мышечная ткань по морфологическому строению подразделяется на два типа:
- поперечно-полосатую (скелетные мышцы и мышечная ткань миокарда);
- гладкую (стенки внутренних органов, кишечника, кровеносных сосудов).
По питательным и вкусовым достоинствам поперечно-полосатая ткань — наиболее важный компонент мяса и мясопродуктов.
В соответствии с таким строением в мясе различают белки миофибрилл, саркоплазмы, ядра и стромы.
Белки саркоплазмы характеризуются глобулярным строением молекул. Это полноценные, в основном водорастворимые белки. Содержание белков саркоплазмы достигает 25-30% от всех мышечных белков. Основу белков этой группы составляют глобулин X и миоген, в небольших количествах находятся миоальбумин (1-2%) и миоглобин (до 1 %).
За исключением миоглобина, это сложные смеси белковых веществ, со схожими физико-химическими и биологическими свойствами.
Миоглобин – это белок, обуславливающий характерную красную окраску мышечной ткани. Молекула миоглобина состоит из белковой части — глобина и небелковой части — гема, в составе которого содержится железо.
Мышцы, выполняющие при жизни животного большую физическую работу, содержат значительно больше миоглобина (Mb), чем мало работающие мышцы. При жизни животного Mb участвует в питании мышц кислородом, получая его от гемоглобина (НЬ) крови. Это объясняет различие окраски отдельных мышц. Мясо молодых животных окрашено менее интенсивно, чем мясо старых животных, в мышцах которых содержится больше миоглобина и гемоглобина. Количество миоглобина в говядине составляет 0,4...1%, в свином мясе - 0,3...0,7 %, в баранине несколько выше.
Миоглобин легко соединяется с различными газами — кислородом, оксидом азота, сероводородом, диоксидом углерода, аммиаком. При этом железо гема не окисляется (остается двухвалентным). Соединение миоглобина с кислородом — оксимиоглобин (МЬО2) имеет ярко-красную окраску, легко диссоциирует на миоглобин и кислород, а соединение миоглобина с NO, H2S и другими газами более стойкое. При длительном воздействии кислорода воздуха и сильных окислителей (пероксида водорода и др.) железо гема теряет один электрон и переходит в трехвалентное состояние, при этом миоглобин превращается в метмиоглобин (МетМЬ) коричневого цвета. Образование метмиоглобина в первую очередь отмечается на поверхности туши.
Белки миофибрилл — миозин, актин, актомиозин, тропомиозин и другие — составляют около 60-70 % мышечных белков, из которых 40-45% составляет миозин и 12-15% -актин.
Миозин относится к фибриллярным белкам. Изоэлектрическая точка миозина соответствует величине рН 5,4, а температура денатурации 45...50 °С. Большое количество полярных групп и фибриллярная форма молекул обусловливают значительную гидратацию миозина (способность удерживать большое количество воды). Молекулы миозина легко соединяются между собой и с другими белками и компонентами клетки, например, образуют прочные комплексы с гликогеном, липидами.
Актин содержится в мышечном волокне в двух формах: глобулярной и фибриллярной, переходящие друг в друга.
Изоэлектрическая точка актина находится при рН 4,7. Актин — полноценный, хорошо усваиваемый белок.
Актомиозин — сложный комплекс, состоящий из двух белков: актина и миозина. Этот белок непосредственно участвует в сокращении мышечного волокна.
Актомиозин нерастворим в воде. При обработке мяса солевыми растворами в раствор переходит актомиозин с неопределенным содержанием актина в зависимости от длительности извлечения.
Тропомиозин — структурный белок миофибрилл. Это неполноценный белок (отсутствует триптофан). Содержание тропомиозина составляет 3...5 % всех белков мышечной ткани; его изоэлектрическая точка находится при значении рН 4,6.
Белки миофибрилл относятся к солерастворимым белкам.
Белки стромы – Эти белки входят в состав сарколеммы и рыхлой соединительной ткани, объединяющей мышечные волокна в пучки. К ним относятся белки соединительной ткани: склеропротеины (коллаген, эластин, ретикулин) и гликопротеиды (муцины и мукоиды). Последние представляют собой слизеподобные белки, выполняющие защитные функции и облегчающие скольжение мышечных пучков.
Склеропротеины относятся к неполноценным белкам. Белки сарколеммы составляют около 2,5 % от всех белков мышечной ткани. Соединительная ткань, входящая в состав мяса, ухудшает его усвояемость, технологические и кулинарные свойства и снижает пищевую ценность. Оно жесткое и малопитательное. В соответствии с современной теорией питания роль соединительнотканных белков пересмотрена. Установлено положительное влияние ингредиентов соединительной ткани на процесс пищеварения. Коллаген и эластин обладают свойствами пищевого волокна, активно стимулируют секреторную и двигательную функции желудка и кишечника, оказывают благоприятное действие на состояние и функцию полезной кишечной микрофлоры.
Коллаген отличается повышенным содержанием азота, в нем нет триптофана, цистина и цистеина, недостаточное количество тирозина и метионина, много пролина, оксипролина и глицина. Нативный коллаген устойчив к воздействию различных веществ. Он нерастворим в воде, органических растворителях, на него в очень слабой степени воздействуют кислоты, щелочи и протеолитические ферменты (пепсин и трипсин). При длительном нагревании с водой происходит гомогенизация структуры и коллаген переходит в глютин - усвояемое организмом вещество.
Эластин значительно устойчивее коллагена. Он не растворяется в холодной и горячей воде, солевых растворах, разбавленных растворах кислот и щелочей. Даже крепкая серная кислота на него слабо воздействует. В отличие от коллагена эластин слабо набухает и при нагревании не образует глютина.
Ретикулин - также неполноценный белок, не набухает, не растворяется в воде и при варке не образует глютина. В воде растворимы белки саркоплазмы, в солевых растворах - белки миофибрилл, а белки стромы не растворимы в этих жидкостях.
Белки ядра. Ядра мышечного волокна в основном состоят из сложных белков нуклеопротеидов, которые при гидролизе расщепляются на белок и нуклеиновые кислоты. Нуклеопротеиды отличаются один от другого по природе белка и нуклеиновым кислотам.
Нуклеиновые кислоты — это довольно сложные соединения известного строения, которые при гидролизе распадаются на пуриновые или пиримидиновые основания, углеводы и фосфорную кислоту. Известны две нуклеиновые кислоты — рибонуклеиновая (РНК) и дезоксирибонуклеиновая (ДНК). В мышечной ткани содержится 100...200 мг РНК и 50...100 мг ДНК на 100 г ткани.
Дата добавления: 2014-11-24; просмотров: 114 | Поможем написать вашу работу | Нарушение авторских прав |