Студопедия  
Главная страница | Контакты | Случайная страница

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

Фізико-хімічні властивості білка

Читайте также:
  1. Алгоритм. Властивості алгоритмів
  2. Будова, загальні властивості та значення аналізаторів.
  3. Вивчаючи реакційну здатність речовини, можна встанови­ти її будову, і навпаки, за будовою речовини можна судити про її властивості.
  4. ВИДИ І ВЛАСТИВОСТІ ІНФОРМАЦІЇ
  5. Вітамін Е:фізико-хімічні властивості, біохімічна роль, джерела надходження в організмі людини.
  6. Властивості комбінацій
  7. Джерела мінеральних речовин в організмі людини та їх функціональні властивості.
  8. І.П. Павлов вважав, що виділені ним властивості нервової системи є вродженими, але їх прояв стає достатньо вираженим лише з певного моменту онтогенезу.
  9. Оптичні властивості
  10. Основні властивості відчуттів

 

Більшість білків розчиняється у воді. Розчинність білків супровод­жується їх гідратацією й набуханням. Розчин білків у воді є колоїдним. Молекули білка розподілені у водній фазі. Навколо кожної молекули білка виникає гідратна оболонка, яка і утримує їх, тобто гідратна оболонка є ста­білізуючим фактором. Гідратна оболонка виникає через те, що молекули білка містять полярні групи, а також йонізовані (заряджені) групи. Чим більший заряд молекули білка, тим краще проходить адсорбція води і говстіша гідратна оболонка навколо заряду. Зі зміною рН - середовища змі­нюється і значення заряду молекули білка, оскільки змінюється ступінь дисоціації йоногенних груп.

Гідрофільні властивості білків, тобто їх здатність набухати, утворю­вати драглі, стабілізувати суспензії, емульсії й піни мають велике значення в харчовій промисловості.

Деякі білки (глобуліни) у воді нерозчинні, але розчинні при додаван­ні розчинів нейтральних солей. Йони із протилежним знаком (у цьому ви­падку вони нейтралізують заряджені групи) екранують заряди білкових молекул, що приводить до розкладання молекулярних агрегатів і підви­щення розчинності білків. Процес підвищення розчинності білків при до­даванні розчинів нейтральних солей має назву сольового розчинення, або засолювання.

Осадженню білка з розчину сприяють усі фактори, які знижують гід­ратацію або сприяють руйнуванню гідратних оболонок і зменшують роз­чинність білка. Зменшення гідратації білкових розчинів можна легко до­сягти, додавши спирту або інших органічних розчинників. Цей процес має зворотний характер.

Структура білка може бути зруйнована під час денатурації. Денатурація - втрата білком своїх наганних (при­родних) властивостей під впливом деяких факторів (температури, тиску, зміни рН-середовища, ультразвуку, йонізуючого випромінювання, орга­нічних і неорганічних кислот, лугів, солей важких металів тощо).

Білет №24

2.сучасні уявлення про структуру білка

 

Білки – це природні полімери, макромолекули які складаються з залишків амінокислот.

До складу білків входять 20 α-аміноислот. Усі амінокислоти білків за виключенням гліцерину, для якого не характерна оптична ізомерія, є L-стереоізомерами.

Амінокислоти,що входять до складу білка: гліцерин, аланін, валін, лейцин, ізолейцин, серин, треонін, цистеїн, цистин, метіонін, аспарагінова кислота, глютамінова кислота, лізин, аргінін, фенілаланін, тирозин, триптофан, гістидин, пролін, гідроксипролін.

Пептидний зв'язок. Пептидний зв'язок можна уявити як такий, що утворюється внаслідок взаємодії карбоксильної групи однієї амінокислоти з аміногрупою іншої амінокислоти.

Сполуки, які при цьому утворюються, називаються пептидами. Залежно від кількості залишків амінокислот утворені сполуки мають назву ди- три-, тетра- або поліпептидів.

Дисульфідний зв'язок Це досить міцний ковалентний зв'язок. Він утворюється внаслідок відщеплення атомів Гідрогену (водню) від сульфгідрильних груп двох амінокислотних залишків цистеїну.Дисульфідні зв'язки мають велике значення у формуванні третинної струк­тури білків. Вони нестійкі до дії водню.

 

Водневий зв'язок Утворюється між атомом Гідрогену, який має частковий позитивний заряд, та іншими атомами, щомають негативний за­ряд,У молекулі білка водневий зв'язок може бути знутрішньоланцюго­вим (з'єднує окремі витки однієї спіралі) і міжланцюговим (з'єднує різкіполшептидні ланцюга).

Йонний зв'язок. Виникає йонний зв'язок між групами, що мають протилежні заряди.Йонний зв'язок відіграє важливу роль при утворенні третинної і,можливо, четвертинної структури білків.

Первинна структура – певна послідовність залишків амінокислот у поліпептидних ланцюгах молекул білка.

Вторинна – просторова конфігурація поліпептидного ланцюга.

Третинна – це структура. Яка виникає коли поліпептидні ланцюги ускладнюються, утворюючи структуру близьку до сферичної.

Четвертинна – характерна тільки для тих білків, молекули яких складаються з двох, чотирьох і більше поліпептидних ланцюгів.




Дата добавления: 2015-01-30; просмотров: 68 | Нарушение авторских прав

1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | 7 | 8 | 9 | 10 | 11 | 12 | 13 | 14 | 15 | 16 | 17 | 18 | 19 | 20 | 21 | 22 | 23 | 24 | 25 | 26 | 27 | 28 | <== 29 ==> | 30 |


lektsii.net - Лекции.Нет - 2014-2022 год. (0.015 сек.) Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав