Читайте также:
|
1. Структурная (гликопротеины клеточных мембран, коллаген, эластин, костный матрикс, фибрин).
2. Гормональная (фоллитропин, лютропин, тиреотропин).
3. Ферментативная (холинэстераза, аденилатциклаза).
4. Иммунологическая (иммуноглобулины, антигены гистосовместимости, комплемент, интерферон; гликофорин – белок эритрацитарных мембран – определяет группу крови (АВО).
5. Транспортная (трансферрин, гаптоглобин, транскортин).
6. Защитная, «смазочная» (муцин слюны, гликопротеины слизистых секретов, например, желудка).
7. Рецепторная: а) рецепторы гормонов, например, инсулина, тиреотропина; б) рецепторы, распознающие места клеточных контактов. Например, фибронектин, белок плазматической мембраны, обеспечивает связывание однотипных клеток друг с другом. Эти механизмы узнавания участвуют в таких процессах, как гистогенез и морфогенез.
В заключение: следует различать понятия гликопротеины и гликозилированные протеины. Гликопротеины – это белки, углеводная часть которых присоединяется ферментативным путем и необходима для нормального функционирования; утратив ее, они теряют свою биологическую активность. Гликозилированные белки образуются при высоком содержании глюкозы в крови, например, при сахарном диабете. Глюкоза неферментативно соединяется с белками, меняя их физико-химические свойства и биологические функции. Так, гликозилирование гемоглобина ведет к повышению его сродства к кислороду и развитию гипоксии в тканях.
Липопротеины (ЛП) -
это растворимые в воде комплексы, состоящие из липидов и специфических белков и служащие для транспорта липидов из тонкого кишечника и печени в жировое депо и другие ткани.
ЛП имеют гидрофильную оболочку и гидрофобное ядро. Оболочка состоит из фосфолипидов, свободного холестерина (ХС) и белков (аполипопротеинов). Апопротеины (1) обеспечивают взаимодействие ЛП со своими рецепторами в клетках и (2) являются активаторами ряда ферментов метаболизма ЛП. Обозначаются заглавными буквами латинского алфавита и цифрами, например, А-1, В-48, С-II и т.д. Гидрофобное ядро ЛП содержит главным образом триацилглицерины (ТАГ) и эфиры холестерина (ЭХ). Содержание липидов в ЛП может составлять от 50% до 99%. Циркулируя в крови, ЛП могут обмениваться между собой как ХС, так и отдельными апопротеинами.
Классификация ЛП основана на электрофоретической подвижности и величине их плотности. Чем больше содержание липидов, тем ниже плотность ЛП и тем быстрее они всплывают (флотируют) при центрифугировании. По скорости флотации выделяют 4 основные формы ЛП: хиломикроны, ЛПОНП, ЛПНП и ЛПВП. Чем больше белка в составе ЛП, тем меньше их размер и тем быстрее они движутся в электрическом поле. По электрофоретической подвижности выделяют также 4 основные формы ЛП (по мере ее нарастания): хиломикроны, пре-бета-ЛП, бета-ЛП и альфа-ЛП.
1) Хиломикроны – самые большие по размеру. Представляют собой капли триацилглицеринов, окруженных очень тонким слоем белка. Маркерный белок - апо В-48. Хиломикроны образуются в слизистой кишечника во время пищеварения и служат для переноса триацилглицеринов из тонкого кишечника через лимфу и кровь в жировое депо.
2) Липопротеины очень низкой плотности (ЛПОНП), или пре-бета-ЛП, - синтезируются в печени и наряду с хиломикронами являются основными переносчиками триацилглицеринов. Маркерный белок - апо В-100.
3) Липопротеины низкой плотности (ЛПНП), или бета-ЛП – образуются в плазме крови из ЛПОНП. На ЛПОНП действует фермент липопротеидлипаза (диацилглицеринлипаза), которая расщепляет триацилглицерины в составе ЛПОНП, переводя их сначала в ЛППП, а затем в ЛПНП. ЛПНП содержат 60-70% всего холестерина плазмы крови и доставляют его в периферические клетки, где он используется для синтеза стероидов и построения мембран. Маркерный белок - апо B-100. Повышение ЛПНП ведет к развитию атеросклероза.
4) Липопротеины высокой плотности (ЛПВП), или альфа-ЛП – образуются преимущественно в печени и, в отличие от других ЛП, содержат почти 50% белка (апо А-I и апо А-II). ЛПВП предотвращают накопление избытка холестерина в клетках, перенося его в печень, т.е. играют роль уборщиков свободного холестерина, избыток которого они собирают с поверхности периферических клеток. Возможно, это связано с этерификацией холестерина в ЛПВП под действием фермента лецитин-холестерин-ацилтрансфераза (ЛХАТ):
ЛХАТ
ХС + лецитин ЭХ + лизолецитин
(фосфатидилхолин) (лизофосфатидилхолин)
Эфиры холестерина погружаются внутрь ЛПВП, освобождая место в поверхностном слое для поступления новой молекулы холестерина. Нагруженные холестерином ЛПВП захватываются клетками печени, где холестерин может пойти на клеточные нужды или с желчью выводиться из организма. Т.о., ЛПВП препятствует развитию гиперхолестеринемии и атеросклероза.
Фосфопротеины –
это белки, у которых остаток фосфорной кислоты соединен эфирной связью с гидроксильной группой серина, треонина и гораздо реже - тирозина. Присоединение фосфата, или фосфорилирование, катализируется ферментом, который называется протеинкиназа (ПК):
протеин + АТФ фосфопротеин + АДФ
Отщепление фосфата от фосфопротеина, или дефосфорилирование, катализируется протеинфосфатазой
фосфопротеин + Н2О протеин + Н3РО4
Активность протеинкиназ и протеинфосфатаз регулируется гормонами, например, ПК активируется глюкагоном, а протеинфосфатазы – инсулином Фосфорилирование придает молекуле больший отрицательный заряд, меняет физико-химические свойства и функции белков. Например, фосфорилирование гистонов ослабляет их связь с ДНК, и скорость транскрипции увеличивается. Фосфорилирование белков в мембранах почек в ответ на действие антидиуретического гормона ведет к повышению проницаемости их для воды, увеличению реабсорбции и, следовательно, уменьшению диуреза. Рибосомальный белок 6S может фосфорилироваться по гидроксильным остаткам аминокислот, находящихся в разных участках молекулы. Если процесс фосфорилирования запускается инсулином, то наблюдается ускорение трансляции, т.е. синтеза белка, если глюкагона, - наоборот, снижается. Особое внимание следует обратить на изменение активности ферментов при фосфорилировании. Так, присоединение фосфатной группы к таким ферментам, как гликогенфосфорилаза и тканевая липаза, значительно повышает их активность, и в организме начинают преобладать процессы распада гликогена и триацилглицеринов. В то же время фосфорилирование таких ферментов, как гликогенсинтаза и ацетил-КоА-карбоксилаза, сопровождается снижением их активности, и происходит торможение синтеза гликогена и жирных кислот. Такие сдвиги метаболизма наблюдаются при действии, например, глюкагона, который активирует протеинкиназу. А другой гормон поджелудочной железы инсулин активирует протеинфосфатазу и, следовательно, переводит все названные ферменты в нефосфорилированную форму. При этом снижается активность гликогенфосфорилазы и тканевой липазы, а повышается активность гликогенсинтазы и ацетил-КоА-карбоксилазы. В результате синтез гликогена и липидов преобладает над их распадом. Т.о., процессы фосфорилирования и дефосфорилирования один из основных путей гормональной регуляции клеточной активности.
Отрасли промышленности
Дата добавления: 2014-12-15; просмотров: 102 | Поможем написать вашу работу | Нарушение авторских прав |