Студопедия
Главная страница | Контакты | Случайная страница

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

Свойства ферментов

Читайте также:
  1. I. Основные свойства живого. Биология клетки (цитология).
  2. I. ФИЗИОЛОГИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА МИОКАРДА
  3. Активный центр ферментов
  4. Актуальность и проблематика детектирования NO, продуцируемого в организме. Спектральные свойства NO, требуемые аналитические параметры и выбор аналитического диапазона.
  5. Алгоритм и его свойства
  6. Алгоритм и требования к алгоритму (свойства алгоритма )
  7. Алгоритм. Свойства алгоритма. Способы записи алгоритма
  8. Алгоритмы и их свойства. Представление алгоритмов
  9. Алгоритмы и их свойства. Представление алгоритмов
  10. Анаэробы отличаются от аэробов многими свойствами. Укажите, какое из ниже перечисленных свойств характерно для них

Ферменты являются специфическими белками. Они обладают специфическими свойствами, которых нет у неорганических веществ.

1. Высокая скорость химических реакций.

Число оборотов – сколько раз в 1 минуту 1 молекула фермента может преобразовать молекулу субстрата.

Например, фермент каталаза расщепляет Н2О2 на О2 и Н2О. Для этого процесса число оборотов равно 5 млн. Фермент ацетилхолинэстераза имеет число оборотов 18 млн. Чтобы молекула вступила в химическую реакцию, она должна быть проактивирована. Запас энергии в активированных молекулах больше, чем средний запас энергии в усредненных молекулах. Отличительной чертой всех ферментов является то, что они уменьшают реакцию активации и Н2О2 может спонтанно расщепляться на О2 и Н2О при хранении в открытом сосуде при комнатной температуре. При добавлении в раствор Н2О2 неорганического катализатора энергетическая активность фермента снижается. Ферменты проводят энергетические реакции в обход энергетического барьера.

На скорость ферментативных реакций оказывает влияние температура, концентрация водородных ионов и концентрация фермента и реагирующего вещества. Повышение температуры на 100С вдвое увеличивает скорость ферментативной реакции. Каждый фермент имеет оптимальную скорость при определенном значении концентрации водородных ионов (рН). Например, фермент пепсин, который содержится в желудочном соке, имеет наибольшую активность при рН от 1,5 – 2,5. В то же время, фермент трипсин, который входит в состав сока поджелудочной железы, наибольшую активность имеет при рН от 8 – 9. У большинства ферментов максимальная активность развивается при рН = 7. В организме животного ферменты осуществляют каталитические процессы при температуре находящейся в пределах 350 – 400С. Дальнейшее повышение температуры приводит к денатурации белковой молекулы и снижению ферментативной активности. Существуют вещества, которые способны значительно снижать активность ферментов. Это в первую очередь соли тяжелых металлов (ртуть, мышьяк, свинец, кадмий). Все эти элементы являются ядовитыми. Активность ферментов может увеличиваться при действии на них слабых окислителей и восстановителей (например, аскорбиновая кислота).

Факторы, действующие на активность фермента.

-скорость синтеза (образования) фермента.

-проницаемость клеточных мембран для данного фермента. В норме мембраны слабо пропускают ферменты, а для некоторых ферментов мембраны не проницаемы.

-мощность лизиса (разрушение) и некроза (отмирание) ткани. При них клетки гибнут, и ферменты из них выходят в кровь.

-в кровяном русле происходит активация ферментов.

2. Ферменты характеризуются высокой специфичностью действия.

По специфичности действия ферменты делятся на две группы:

- ферменты с абсолютной специфичностью действия

- ферменты с относительной специфичностью действия

Например, аминокислота аргинин гидролизуется (разлагается) в клетках печени животных ферментом – аргиназой, с образованием мочевины и ориетина. Если в аргинине заменить 1 атом Н2 на метиловую группу СН3 (получится эфир), то аргиназа не будет расщеплять это соединение.

Таким образом, ферменты с абсолютной специфичностью действия требовательны к наличию в субстрате определенной связи, которую они расщепляют. Также структура субстрата в целом не должна быть нарушена, то есть необходимо как химическое, так и геометрическое соответствие.

Однако известна большая группа ферментов с относительной специфичностью действия. Например, фермент липаза расщепляющий жиры (триглицериды). Этот фермент чувствителен к присутствию в субстрате определенной химической связи и безразличен к структуре субстрата в целом.

3. Чувствительность фермента к концентрации субстрата.

Для определения чувствительности введено понятие насыщение фермента субстратом. У разных ферментов скорость насыщения различна. Количественной оценкой скорости насыщения фермента субстратом является – константа Михаелиса. Это такая концентрация субстрата, при которой скорость ферментативной реакции равна ½ максимальной скорости. У каждого фермента своя константа Михаелиса. Если константа Михаелиса малая величина, то такой фермент способен быстро насыщаться субстратом. Если константа Михаелиса большая величина, то такой фермент медленно насыщается субстратом и долго может участвовать в химической реакции. Это очень важно для организма. Например, в клетках различных органов животных и человека находится фермент лактатдегидрогеназа (ЛДГ). Субстратом для него является молочная кислота. В сердечной мышце константа Михаелиса для ЛДГ равна 3х10-3м/л. Для скелетной мышцы константа Михаелиса равна 9х10-5м/л.

4. Чувствительность ферментов.

Ферменты отличаются очень высокой чувствительностью к определенным химическим соединениям, например, к ингибиторам – веществам, вызывающим торможение реакции. Ингибиторами ферментов часто являются лекарственные препараты, например антибиотики.

Стенка бактерии покрыта оболочкой, состоящей из муреина. Муреин – это вещество, состоящее из полисахаридных цепей, соединенных мостиками. Для образования муреина необходим фермент транспептидаза. Этот фермент в муреине образует пептидные связи, соединяющие тетрапептиды в октопептиды. При введении пенициллина действие транспептидазы ингибируется. При этом не будет завершаться процесс образования муреина. Муреин будет прорываться и через образовавшееся отверстие выливаться в содержимое клетки, то есть пенициллин будет осуществлять бактерицидный эффект.

Механизм действия ферментов.

В настоящее время существует несколько теорий ферментативного катализа. В основе этого процесса лежит представление о том, что фермент снижает энергетическую активность химических связей того вещества, на которое он действует. Современной теорией ферментативного катализа является теория промежуточных соединений, по которой фермент, действуя на какое-либо вещество, образует с ним промежуточные соединения. В этот момент связи у вещества ослабевают, и оно распадается, а фермент вновь принимает участие в ферментативных реакциях.




Дата добавления: 2014-11-24; просмотров: 120 | Поможем написать вашу работу | Нарушение авторских прав




lektsii.net - Лекции.Нет - 2014-2025 год. (2.643 сек.) Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав