Читайте также:
|
Мышечная ткань относится к наиболее распрастраненным тканям организма. На их долю приходится 40-42 % от всей массы тела, и приблизительно 50 % от всего обмена веществ в условиях покоя, который может достигать 80% при физических нагрузках.
БИОЛОГИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ
1.Участвует в формировании статики тела человека (движение, перемещения), что связано со способностью переводить химическую энергию в механическую работу.
2.Входя в состав сосудов и бронхов участвует в поддержании определенного тонуса, и тем самым в процессе дыхания и кровообращения.
3.Участвуют в переносе пищевых масс по пищеварительному тректу обуславливая перестальтику кишечника.
4.Участвует в выделении экскретов из организма (моча, калловые массы).
5.Играет определенную роль в поддержке и постоянстве температуры тела человека, т.е. в теплообмене.
Химический состав мышечной ткани:
Вода – 72 – 77%
Белки – 20%
Углеводы – 0,5 – 3%
Липиды – 1 – 3%
Минеральные вещества – 1%
Обмен гормонов.
При гепатобилиарной паталогии может нарушаться как метаболизм гормонов в печени, так и экскреция их с желчью. Например, при тяжелых заболеваниях (цирроз, острый алкагольный гепатит) нарушается инактивация альдостерона и развивается вторичный гиперальдостеронизм, способствующий развитию асцита. При хронических заболеваниях печени нарушен распад эстрогенов, вследствии чего у мужчин может развиться гинекомастия, а у женщин растет соотношение более активных эстрадиола и эстрона к малоактивному эстриолу. Так, в норме отношение эстрадиол/эстриол и эстрон/эстриол равно 3,5, а при активном циррозе возрастает до 21 – 23.
Биогенные амины (серотонин, гистамин и др.) в значительной мере инактивируются печенью с помощью МАО и гистаминазы. Предполагают, что наблюдаемая иногда при тяжелых заболеваниях печени гипергистаминемия способствует развитию гепатогенных гастродуоденальных язв.
Обмен витаминов.
В печени происходит синтез транспортных белков (например, транскобаламинов, ретинол – и кальциферолсвязывающих белков); депонирование жирорастворимых витаминов (А,D,Е,К) и некоторых водорастворимых, в частности В 9,В12; образование 25 – гидроксикальциферолов и вмтаминных коферментов (ТДФ, НАД, метилкабаламина и др.); синтез никотиновой кислоты из триптофана.
Обмен микроэлементов.
Железо доставляется к местам использования трансферрином (сидерофиллином), депонируется ферритином (сидерином); используется для синтеза гемопротеидов железосерных белков. Содержание ферритина в крови повышается при циррозах, карциномах печени.
Медь: 90% ее связано с церулоплазмином (альфа – 2 глобулин, ответственный за транспорт меди), 10% - непрочно с альбуминами. Выделяется медь с желчью. При остром гепатите уровент меди в крови не меняется, при обтурационной желтухе растет. При болезни вильсона уровень церулоплазмина в крови снижен, практически всегда повышена концентрация меди; экскреция меди с желчью снижена, с мочой – увеличена. При хронических заболеваниях печени с асцитом наблюдается гипокалиемия, обусловлена гиперальдостеронизмом.
Кальций: повышение в крови при желтухе,при билиарных циррозах (может развиться остеопороз). Гипокальциемия наблюдается при молниеносном остром вирусном гепатите, особенно с сопутствующим панкреатитом и гипоальбуминемией.
Магний: снижение в крови при заболеваниях печени,сочетающихся с дисфункцией кишечника и почек, при хроническом алкоголизме и жировой дистрофии. Гипомагнезиемия при тяжелых заболеваниях печени может способствовать энцефалопатии.
БЕЛКИ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ.
В зависимости от физико – химических свойств белки делятся на 3 группы: растворимые, нерастворимые и белки стромы.
Растворимые белки(саркоплазматические). К ним относятся белки, растворимы в воде и слабых солевых растворах. К ним относятся: миоальбумины - белки альбуминовой природы, близко подходящие по своим характеристикам к белкам плазмы крови.
Миоген – смесь белков, обладающих ферментативной активностью.
Миоглобин – мышечный гемоглобин, который способен связывать и депонировать значительное количество кислорода.
Парвальбумины - связывают и депонируют ионы кальция, и этим самым, возможно, участвуют в мышечном сокращении.
НЕРАСТВОРИМЫЕ (МИОФИБРИЛЛЯРНЫЕ) БЕЛКИ.
Миозин – экстрагируется из мышечной ткани 0,6 М растаором KCL, или NACL. По структуре представляет собой гексомер, состоящий из двух больших субьединиц (тяжелые цепи) с молекулярной массой 200000 Тд каждая и четырех малых субьединиц (легкие цепи) с молекулярной массой по 20 Тд каждая.
Тяжелые цепи в молекуле миозина закручены в альфа – спирали, что обеспечивает жесткость структуры (стержневая часть, «хвост» молекулы миозина).). Молекулы миозина содержит по 2 головки, имеющие грушевидную форму и в них находится по 2 легких цепи.
В двух участках- «хвостовая» часть (стержневая), и в месте присоединения головок к стержневой части наблюдается деспирализация, и всвязи с этим возможны изгибы. Этои участки получили название (шарнирные).
В структуре миозина «шарнирные» участки чувствительны к действию протеолитических ферментов (трипсина, химотрипсина, папаина). Под их действием молекулы миозина распадаются на фрагменты – легкии меромиозин (ЛММ) и тяжелый (ТММ).
ФУНКЦИИ СТЕРЖНЕВЫХ ЧАСТИЦ.
Участвуют в образовании структурных частиц мышечной ткани – биополярного филамента.При его образовании к одной молекуле присоединяется другая по принципу «хвост» к «хвосту», при этом головки смотрят наружу и образуется «голая зона», к которой присоединяются другие молекулы миозина.
ФУНКЦИИ ГОЛОВОК.
Обладает АТФ-азной активностью.
АТФмиозинАТФазаАДФ+Н3 РО4 +30,4Кдж на моль
При недостатке ионов магния активность фермента резко возрастает,а при физиологических условиях она тормозится ионами магния.Такое же, но в меньшей степени, действие оказывают и ионы кальция.Миозин способствует и дезаминированию адениловой кислоты.
Адениловая к-тамиозин(АМФ-дезаминаза) инозинмонофосфат+NH3
АКТИН
Выделяется из мышечной ткани при помощи ацетона, или йодида калия. Существует в двух формах:1) глобулярный актин (Г-актин), и 2) фибриллярный актин (Ф – актин).
Г – актин – молекулярная масса 46Тд, содержит тиоловые групы и молекулу АТФ.
Ф– актин образуется при участии Г – актина путем полимеризации. Актин соединяется с миозином с образованием актомиозина.который способен к укороччению (сокращению), что и лежит в основе всего мышечного сокращения. Обладает АТФ – азной активностью. В отличие от АТФ-азной активности миозина не подавляется ионами магния, а активируется и отличается оптимумом действия рН.
ТРОПОНИН.
Состоит из 3-х субьединиц, выполняющие следующие функции:
1 субьединица – ТПТ – способна связывать тропомиозин.
11 субдиница – ТПС – способна связывать ионы Ca
111 субьединицаТП1 – тормозит присоединение актина к миозину.
ТРОПОМИОЗИН.
Состоит из 2 – х субьединиц, имеет форму стержня в виде спирали, может присоединяться к тропонину (ТПТ), с образованием комплекса «нативный тропомиозин», который увеличивает чувствительность актомиозина к ионам кальция, и тем самым участвует в процессе мышечного сокращения.
БЕЛКИ СТРОМЫ
К ним относятся коллаген и эластин.
НЕБЕЛКРВЫЕ АЗОТОСОДЕРЖАЩИЕ ВЕЩЕСТВА МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ.
Креатин. Входит в состав мышечной ткани и в небольшом количестве окисляется до креатинина, частично используется для образования креатинфосфата (относится к группе макроэргических соединений),который играет определенную роль в процессе мышечного сокращения,особенно сердечной мышцы.
Помимо креатинфосфата в мышечной ткани присутствуют АТФ, АДФ, ГТФ, ГДФ и другие нуклеозидфосфаты.
Имидазолсодержащие дипептиды.
Карнозин дипептид по структуре бэта – аланил-гистидин и ансерин – метилированная форма карнозина. Считается, что они участвуют в процессах снятия утомления в работающей мышце,в передаче нервного импульса с двигательных нервных окончаний на мышцу. Имеются данные о возможном участии даных пептидов в образовании АТФ, что связано с активацией сопряжения тканевого дыхания и окислительного фосфорилирования и торможения распада АТФ.
Карнитин.
Меттилированное производное, которое может находиться в развернутой и циклической формах.
Выполняет следующие функции:
1 перенос жирных кислот из цитоплазмы через митохондриальную мембрану в матрикс митохондрий, где и происходит их окисление.
2.вследствии наличия метильных групп можнт учавствовать в синтезе ряда соединений за счет реакции метилирования.
3. способствует более экономному расходованию кислорода, особенно важно в условиях развивающейся гипоксии.
4. предупреждает свободно – радикальные процессы в клетках, т.е. тормозит цепные реакции перикисного окисления липидов, и этим самым образование свободных радикалов, оказывающех отрицательное влияние на течение биохимических процессов.
Из других азотистых небелковых соединений в мышечной ткани содержатся мочевая кислота, мочевина, аденин, гуанин, гипоксантин, нуклеотиды, а так же аминокислоты, из которых больше находится глутаминовой и аспарагиновой, что связано с угнетением в связывании и обезвреживании аммиака.
УГЛЕВОДЫ.
Основным компонентом выступает гликоген, содержание которого в 2,5 раз больше, чем в печени, что связано со значительной мышечной массой.Определяется так же молочная, пировиноградная кислоты, и другие продукты метаболизма углеводов.
ЛИПИДЫ.
Триацилглицерины расположены между мышечными волокнами, выполняющими защитную функцию. Присутствие их необязательно. но значительное количество нежелательно, т.к. оказывает отрицательное влияние на работу мышц.
Жирные кислоты содержатся в небольшом количестве, что необходимо для работы сердечной мышци, где используется как основной источник энергии.
Фосфолипиды и холестерин – обязательные компоненты в сердечной мяшце, где их количество в 2 раза больше, чем в скелетной, а в гладкой мышце больше холестерина и меньше фосфолипидов.
Минеральные вещества.
Из минеральных веществ находится Nа (во внеклеточном пространстве) и K (во внутриклеточном), участвуя в создании градиента концентрации на мембране. Ca2+и Mg2+ являются кофакторами в ферментативном процессе, ионы железа входят в состав миоглобина, а фосфор входит в состав нуклеозидфосфатов и креатинфосфата. Из микроэлементов содержатся Al, Cu, Zn, Pb и др.
ОСОБЕННОСТИ ОБМЕНА В МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ.
В условиях покоя обмен протекает на довольно незначительном уровне, но при усилении мышечной активности возрастает в десятки раз. При этом создаются неблагоприятные условия для работы мышц. Наблюдаются сдавление и изгибы сосудов, что вызывает затруднение поступления кислорода и приводит к нарастанию гипоксии.
В мышцах в процессе эволюции развились приспособительные механизмы.
1. Даже в условиях покоя реакции гликолиза и гликогенолиза протекают на достаточно высоком уровне, и вследствии этого при наростании мышечной активности не требует дополнительного времени для подключения гликолиттических процесов с целью получения энергии.
2.Наличие миоглобина, способного связывать и депонировать значительное количество кислорода, которое расходуется по мере необходимости.
3.Высокое содержание АТФ и ГТФ, особенно АТФ,что дает возможность работать мышце за счет этих запасов.
Возможные пути ресинтеза АТФ в работающей мышце:
1) тканевое дыхание и окислительное фосфорилирование
2) гликолиз и гликогенолиз
3) фосфокреатинкиназные реакции АТФ + креатинфосфат АТФ+ креатин
4) аденилатиназная (монокиназная) реакция 2АДФ АТФ +АМФ
В процессе работы мышцы в первую очередь используются углеводы, которые окисляются в реакциях гликолиза и цикле Кребса.
В виду дефицита кислорода при мышечной деятельности отмечается накопление молочной кислоты и в ряде случаев в большом количестве. Часть ее используется для синтеза гликогена в печенив мышечной ткани. Однако ее неполная утилизация является одной из причин развития утомления.
БИОХИМИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ ПРИ УТОМЛЕНИИ.
Отмечается изменение баланса богатых энергией фосфорных соединений вследствие преобладания распада АТФ над ее ресинтезом. Отношение АТФ к АДФ уменьшается в том числе и в нервной ткани, что приводит к снижению ее спецефической функциональной активности и развитии в ней защитного охранительного торможения, направленное на усиление
процессов восстановления, в частности ресинтеза АТФ.
Утомление сопровождается так же уменьшением содержания АТФ и креатинфосфата, а так же АТФ – азной активности миозина, ферментов аэробного окисления и особенно дыхания и фосфорилирования.
Происходит накопление молочной кислоты и снижение энергетических запасов мышци (в первую очередь гликогена)
Биохимические изменения при патологии в скелетных мышцах.
Общим для большинства заболеваний мышц (прогрессирующая мышечной дистрофия, атрофия, полимиозит, поражения при авитоминозе) является: резкое снижение содержания монофибриллярных белков, возрастает содержание белков стромы и некоторых саркоплазматических белков.
Наблюдается снижение содержания АТФ и креатинфосфата, а так же АТФ – азной активности миозина.
Уменьшение имидозол - содержащих дипептидов (карнозина и ансерина) вследствие усиления их распада.
Отмечается снижение фосфотидилхолина, фосфатидилэтаноламина и повышение сфингомиелина и лизофосфатидилхолина.
Структура и функция миокарда. Миокард желудочков состоит из взаимосвязанных волокон длинной от30 до 60, шириной от 10 до 20 мк. Хотя волокна сердечной мышцы функционально идентичны волокнам скелетны мышц, они меньше последних. И те и другие состоят из нескольких тысяч поперечно исчерченных нитей, или пучков (миофибриллы), которые простираются на всю длину волокон. Миофибриллы состоят из тысячи саркомеров, образованных сократительными белками актином и миозином, организованными в виде микрофиламентов. В мышци сердца на саркомеры приходится около 50% массы сердечных клеток (почти 90% в скелетной мышце). Если учесть роль, которую играет сердце, то можно понять, почему 25 – 30% сердечной клетки приходится на митохондрии. Они расположены вблизи от сократительных нитей, что облегчает перенос АТФ от места его образования в митохондриях к месту потребления во время сокращения. Энергетический обмен в сердечной мышце протекает почти в исключительно аэробных условиях, анаэробный путь реализуется лишь частично при экстремальной кислородной недостаточности.
Регуляция метаболизма сердечной мышци в покое и при нагрузке.
Сердечные мышцы, как и красная скелетная обладает высокой активностью реакцией цитратного цикла и окисления жирных кислот и малой активностью гликолитического пути. В сердечно мышце содержатся большие количества креатинкиназы, которая играет решающую роль в переносе АТФ от места ее образования в митохондриях к миофибриллам; 45% фермента локализовано на внутренней стороне наружной мембраны митохондрий. Встречаются все три формы изоферментов креатинкиназы: 40% общей активности приходится на ММ – форму, 50% которой связано с миофибриллами, МВ и ВВ – изоферменты находятся в растворимой форме и при повреждении клеток выходят наружу. Сердечная мышца, в отличиие от скелетной, использует для получения энергии наряду с глюкозой большее количество жирных кислот, а так же лактати кетоновые тела. Скелетная мышца свои энергетические потребности удовлетворяет в состоянии покоя на 95% за счет окисления глюкозы, а оставшуюся часть – за счет окисления жирных кислот. Всердечной мышцк при интенсивной нагрузке растет доля окисления лактата, в то время как доля остальных субстратов снижается. Скелетная мышца и в этих условиях получает энергию за счет глюкозы и жирных кислот, хотя доля окисляемых жирных кислот значительно увеличивается.
АТФ сердечной мышци являяется непосредственным энергетическим субстратом, обеспечивающем сокращения. Между синтезом АТФ и потреблением сердечной мышцей кислорода существует тесна корреляционная связь: увеличение скорости потребления кислорода сопровождается увеличением скорости синтеза АТФ. Рефосфорилирование образующегося на миофибрилле АДФ происходит здесь же креатинфосфатом с помощью креатинкиназы. Рефосфорилирование креатина протекает с помощью АТФ, образующейся в митохондриях.
Значительное влияние на метаболизм сердечной мышци цАМФ как вторичный передатчик гормонального влияния катехоламинов. Он так же непосредственно влияет на механизм сокращения через активировани протеинкиназ с перераспределением Cа2+ между фибриллами и саркоплазматическим ретикуломом. Путем активирования фосфорилазы из гликогена освобождается глюкоза, что особенно важно для поддержания пула субстратов при инфаркте миокарда
Влияние гипоксии на обмен веществ в сердечной мышце.
В аанэробных условиях выявлено снижение сократимости миокарда уже через 5 минут от начала анаэробиоза. Отмеченный рост активности фосфофруктокиназы максимально индуцировал глмколиз, что приводило к накоплению молочной кислоты (накопление вместо расходования!). Активацивация фосфорилазы увеличивала расход гликогена как субстрата энергетики и его запасы уже через 7 минут составили около 1/3 от исходного уровня. Однако, как выяснилось, при полной аноксии гликолиз может покрыть только 15 – 20% потребности сердца в энергии. Результат этого – снижение АТФ на 50%, а креатинфосфата на 1/3 уже через 5 минут от начала аноксии. Морфологический анализ миокардиоцитов показал набухание митохондрий, расширение крист до полного разрыва митохондриальной мембраны до полного выхода всего содержимого.
В условиях клиники полная ишемия сердечной мышцы наблюдается при тромбозе и эмболии коронарного сосуда. Результат – инфаркт миокарда. Нарушение кровоснабжения приводит к кислородной недостаточности и к прекращению доставки окисляемых субстратов. Создаются условия для накопления молочной кислоты, посколоку она не утилизируется сердечной мышцей. В первые минуты после закупорки сосудов быстро интенсифицируется гликолиз, образуется молочная кислота,(следствие активации гликогенолиза под влиянием катехоламинов). Взоне инфаркта примерно через 30 минут от наступления ишемии после наступления ацидоза гликолиз постепенно нормализуется. Переключение гликолиза на анаэробный сопровождается уменьшением синтеза АТФ и фосфокреатина. Ишемизированная мышца теряет способность к сокращению из – за дефицита энергии. Снижение сократимости связано с выходом Са2+ из мест их связывания из – за повышенного содержания молочной кислоты и ацидоза. Вне зоны инфаркта так же уменьшается количество АТФ, что приводит к функциональному снижению способности сердца. Сниженное содержание АТФ в сердечной мышце сохраняется более 10 дней от начала инфаркта.
До 2 суток от начала инфаркта наблюдается снижение белков и нуклеиновых кислот в миокарде. Период рубцевания сопровождается активацией синтеза ДНК, инактивацией гликолитических ферментов с одновременной активацией глюкозо – 6 фосфатдегидрогеназы и глюкозо – 6 фосфоглюконатдегидрогеназы, возрастает активность окислительной ветви пентозо – фосфатного пути и образования восстановленого Н АДФ (источник водорода для синтетических реакций). В ткани подвергшейся инфаркту, возвращение метаболизма к нормальному протекает очень медленно.
Биохимические аспекты диагностики инфаркта миокарда.
Ферментами, исследование которых имеет наибольшую диагностическуюценность при инфаркте миокарда, являются АСТ, ЛДГ и КК. Выбор исследования зависит от времени после возникновения инфаркта миокарда.
В течение по меньшей мере 4 ч после инфаркта содержание всех ферментов может быть в норме. В первые 4 ч после того момента, когда больной ощутил боль в груди, нет смысла брать кровь для исследования ферментов.
Изменение активности ферментов плазмы крови при инфаркте миокарда.
| Фермент | Повышение Активности (Час) | Мах Активность (час) | Активность В норме (сутки) |
| Суммарная КК | 4 - 8 | 24 - 48 | 3 – 5 |
| АСТ | 6 - 8 | 24 - 48 | 4 – 6 |
| ЛДГ | 12 – 24 | 48 - 72 | 10 - 12 |
БИОХИМИЯ НЕРНОЙ ТКАНИ.
Химические основы жизнедеятельности нервной ткани имеют, с одной стороны, общие черты, присущие клеткам любой ткани, с другой- специфической особенности, определяемые характером функций, выполняемоых нервной системой в целостном организме. Эти особенности проявляются как в химическом составе, так и в метаболизме нервной ткани.
Нервная ткань состоит из трех типов клеточных элементов: нейронов (нервных клеток), нейроглии – системы клеток, непосредственно окружающих нервные клетки в головном и спинном мозге; мезенхимных элементов, включающих микроглию.
Основная масса головного мозга – это первые 2 типа клеточных элементов. Нейроны сосредоточены в сером веществе (60 – 65% от вещества головного мозга), тогда как белое вещество ЦНС и периферические нервы состоят главным образом из элементов нейроглии и их производных – миелина. В цитоплазме нейрона сосредоточены главням образом липидные компоненты клетки одной из особенностей митохондрий, изолированных из нервных клеток является то, что они содержат меньше ферментов,участвующих в процессах окисления жирных кислот и аминокислот, чем митохондрии из других тканей
В ЦНС обнаруживаются постоянно и выполняют те же функции, что и лизосомы других органов и тканей.
ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ГОЛОВНОГО МОЗГА.
Серое вещество головного мозга представлено в основном телами нейронов, а белое – аксонами.В связи с этим… отделы головного мозга значительно отличаются по своему химическому составу. Эти отличия носят прежде всего количественный характер. Содержание воды в сером веществе головного мозга значительно больше, чем в белом. В сером веществе белки составляют половину…веществ, а в белом – одну треть. На долю липидов в белом веществе приходится более половины сухого остатка, в сером – 30%.
Белки головного мозга.
На долю белков приходится 40% сухой массы головного мозга.
Все белки нервной ткани можно разделить на 2 основные группы:
растворимые в воде и солевых растворах и нерастворимые.
Серое вещество богаче белками растворимыми, а белое – нерастворимыми.
В нервной ткани содержатся как простые, так и сложные белки.
К простым белкам относятся:
Нейроальбумины - в свободном состоянии встречаются редко,является основным белковым компонентом фосфопротеинов. на их долю приходится 90% от массы растворимых белков.
Нейроглобулины – количество в головном мозге относительно невелико, в среднем около 5% по отношению ко всем растворимым белкам, и они легко соединяются с липидами, нуклеиновыми кислотами, углеводами.
Гистоны – делят на 5 основных фракций в зависимости от содержания в них лизина, аргинина и лейцина. При электрофорезе Рн=10,5 – 12,0 они движутся к катоду и получили название катионных белков нервной ткани.
Нейросклеропротеиды структурноопорные белки. К ним относятся нейроколлаген, нейроэластин и нейростромин.Они составляют примерно 8 – 10% от всех простых белков нервной ткани и локализованы в основном в белом веществе головного мозга и периферической нервной системе.
К сложным белкам относятся:
Нуклеопротеиды – белки, которые принадлежат либо к дезоксирибонуклеопротеидам ДНП, либо к рибонуклеопротеидам РНП.
Липопротеиды хорошо растворимы в воде, их основная масса представлена простыми белками, к которым присоединяется липидные части, представленные фосфолипидами и холестерином.
Протеолипиды – основная часть липидная, связанная с белковыми группами, представленные либо одной полипептидной цепью из 5 аминокислот, либо смесью нескольких цепей. Нерастворимы в воде, но растворимы в органических растворителей, трудно поддаются действию протеолитических ферментов.
Фосфопротеиды – сложные белки, простетическая группа представлена фосфорной кислотой, соединенной с остатком серина.Содержание фосфолипидов в головном мозге более высокое, чем в других органах и тканях и обнаружены в мембранах морфологических структур нервной ткани, для них характерна быстрая обновляемость.
Гликопротеиды. Представляют собой гетерогенную фракцию белков. По количеству белков и углеводов, входящих в входящих в их состав их можно разделить на 2 основные группы.
Углеводы – 5 – 40%, остальная часть представляет собой альбумины, или глобулины.
Содержание углеводов 40 – 85%,помимо белка может содержать и липидные комплексы, образуется глико – липопротеидный комплекс.
СПЕЦИФИЧНЫЕ БЕЛКИ НЕРВНОЙ ТКАНИ.
Белок Мура обладает кислыми свойствами вследствие содержания в большом количестве аспарагиновой и особенно глутаминовой аминокислот. Около 85 – 90% данного белка находится в нейроглии и 10 – 15% в нейронах,т.е. это нейроглиальный белок, его концентрация возрастает при обучении и возможно принимает участие в формировании и хранении памяти.
Белок14 – 3 – 2 так же относится к кислым белкам, и в отличии белка -100 он локализован в основном в нейронах, в нейроглиальных клетках его содержание невелико. Роль данного белка пока не ясна.
ФЕРМЕНТЫ.
В мозговой ткани содержится большое количество ферментов, которые катализируют обмен углеводов, липидов и белков. В чистом кристаллическом виде выделены: ацетилхолинэстераза, креатинкиназа.
Значительное количество ферментов в мозговой ткани находится в нескольких молекулярных формах (изоферменты):
лактатдегидрогеназа, альдолаза, креатинкиназа, гексокиназа, глутоматдегидрогеназа, холинэстераза, моноаминооксидаза, и др.
ЛИПИДЫ.
Среди химических компонентов головного мозга особое место занимают липиды, высокое содержание и специфическая природа которых придают мозговой ткани характерные особенности.
В группу липидов головного мозга входят фосфолипиды, холестерин, сфингомиелины, цереброзиды, ганглиозиды, и очень небольшое количество нейтрального жира.
В сером веществе головного мозга фосфолиипды составляют более 60% от всех липидов, а в белом веществе 20%. Напротив, в белом веществе содержится холестерин сфигмомиелинов и церебро… больше, чем в белом веществе.
В мозговой ткани имеются гликоген и глюкоза. Однако, по сравнению с другими тканями ткани мозга белны углеводами.
В мозговой ткани имеются так же промежуточные продукты обмена углеводов, гексозо – и триозофосфаты, молочная, пировиноградная и другие кислоты.
Нуклеотиды и креатинфосфат.
Из свобвдных нуклеотидов в мозговой ткани больше приходится на долю адениловых нуклеотидов и меньше производных гуаниновых нуклеотидов.
Распределение основных макроэргических соединений примерно одинаково во всех отделах головного мозга.
Содержание циклических нуклеотидов (цАМФ, цГМФ) в головном мозге значительно выше, чем во многих других тканях, наибольшее содержание цАМФ. Для мозга характерно так же высокая активность ферментов метаболизма циклических нуклеотидов. Считается, что циклические нуклеотиды участвуют в синтетическом процессе.
Минеральные вещества
Na K Cu Fe Ca Mg Mn распределены в головном мозге относительно равномерно между серым и белым веществами. Содержание же фосфора в белом веществе выше, чем в сером.
Количественное соотношение неорганических анионов и катионов в мозговой ткани свидетельствует о дефиците анионов. Считают, что дефицит анионов покрывается за счет липидов.
ОСОБЕННОСТИ МЕТАБОЛИЗМА НЕРВНОЙ ТКАНИ.
Газообмен.
На долю головного мозга приходится 2 – 3% от массы тела. В то же время потребление кислорода головным мозгом в состоянии физиологического покоя составляет 20 - 25% от общего потребления его всем организмом.
Газообмен мозга значительно выше, чем газообмен других тканей, в частности он превышает газообмен мышечной ткани в 20 раз.
Интенсивность дыхания для различных областей головного мозга неодинаково. Так, дыхание белого вещества в 2 раза ниже, чем серого. Особенно интенсивно расходуют кислород клетки коры полушарий головного мозга и мозжечка. Поглощение кислорода головным мозгом значительно уменьшается при наркозе. Напротив, интенсивность дыхания головного мозга увеличивается при возрастании функциональной активности.
ОБМЕН ГЛЮКОЗЫ И ГЛИКОГЕНА В ГОЛОВНОМ МОЗГЕ.
Основным субстратом дыхания мозговой ткани является глюкоза. Об этом свидетельствует дыхательный коэффициент ткани головного мозга, который близок к единице Dk =CO2/O2=0,99+-0,33.
Показано, что более 85% утилизированной глюкозы окисляется до углекислого газа и воды при участии цикла трикарбоновых кислот.
В физиологических условиях роль пентозофосфатного пути окисления глюкозы в мозговой ткани невелика. Однако этот путь окисления глюкозы присущ всем клеткам головного мозга. Образующийся при этом НАДФН2 используется на синтез жирных кислот и стероидов.
Между глюкозой и гликогеном мозговой ткани имеется тесная связь, выражающаяся в том, что при недостаточном поступлении глюкозы из крови гликоген головного мозга является источником глюкозы, а глюкоза при ее избытке является исходным материалом для синтеза гликогена. Распад гликогена мозговой ткани идет путем фосфоролиза с участием системы цАМФ. Однако, в целом же использование гликогена в мозге не играет существенной роли в энергетическом отношении, т.к. содержание гликогена в головном мозге невелико.
ОБМЕН БЕЛКОВ И АМИНОКИСЛОТ.
Аминокислотный состав мозга отличается определенной специфичностью. Так, концентрация свободной глутаминовой кислоты в мозге выше, чем в любом органе. Обнаруживается ряд свободных аминокислот, которые лишь в незначительном количестве находятся в других тканях. Сюда относятся: гамма – аминомасляная кислота, ацетиласпарагиновая кислота и цистотианин. Последний обнаруживается только в мозге человека, где он образуется в результате взаимодействия сирина и гомоцистеина.
Белки в головном мозге находятся в состоянии активного обновления, однако, в разных отделах головного мозга скорость синтеза и распада белковых молекул неодинакова. Белки серого вещества больших полушарий и белки мозжечка отличается особенно большой скоростью обновления. Белки белого вещества головного мозга имеют меньшую скорость синтеза и распада белковых молекул.
При различных функциональных состояниях ЦНС отмечается изменение в интенсивности обновления белков. Так, при действии на организм возбуждающих агентов в мозге усиливается интенсивность обмена белков. Напротив, под влиянием наркоза скорость распада и синтеза белков снижается.
При возбуждении центральной нервной системы отмечается повышение содержания аммиака в нервной ткани. Это явление имеет место, как при раздражении периферических нервов, так и головного мозга. Считают, что образование аммиака при возбуждении в первую очередь происходит за счет дезаминирования адениловой кислоты.
Аммиак очень ядовитое вещество, особенно для нервной системы.
Особую роль в устранении аммиака играет глутаминовая кислота. Она способна связывать аммиак с образованием глутамина – безвредного для нервной ткани вещества. Длина реакции аминирования протекает при участии фермента глутаминсинтетазы и требует затрат энергии АТФ. Определенную роль в связывании аммиака играет реакция восстановительного аминирования.
Обмен липидов.
Липиды составляют около половины сухой массы головного мозга. Из фосфолипидов серого вещества головного мозга наиболее интенсивно обновляется фосфотидилхолин и особенно фосфотидилинозит.
Обмен липидов миелиновых оболочек протекает с небольшой скоростью. Холестерин, цереброзиды и сфигмомиелин обновляются очень медленно.
Обмен лабильных фосфатов (макроэргов) в ткани мозга
Интенсивность обновления богатых энергией фосфорных соединений в головном мозге очень велико. Этим можно объяснить тот факт, что содержание АТФ и креатинфоосфата в мозговой ткани характеризуется значительным постоянством. При прекращении доступа кислорода мозг может функционировать немногим более минуты за счет резерва лабильных фосов. При кислородном голодании мозг может недолго получать энергию за счет гликолиза.
Возбуждение и наркоз быстро сказываются на обмене фосфатов. В состоянии наркоза наблюдается угнетение дыхания, уровень АТФ и креатинфосфата повышается, а уровень неорганических фосфатов снижается. Следовательно, содержание потребленных мозгом соединений богато энергией. Напротив, при раздражении интенсивность дыхания усиливается в 2 – 4 раза, уровень АТФ и креатинфосфата снижается, а количество неорганического фосфата увеличивается. Эти изменения наступают независимо от того, каким образом произошло стимулирование нервных процессов.
РОЛЬ МЕДИАТОРОВ В ПЕРЕДАЧЕ НЕРВНЫХ ИМПУЛЬСОВ
Медиаторы – посредник, синоптический передатчик нервного импульса с нервных окончаний на клетку периферических органов или на нервные клетки.
Чаще всего медиаторы - низкомолекулярные вещества, выполняющие в организме и другие функции.
К медиаторам относятся ацетилхолин, катехоламин (норадреналин), пептиды, некоторые аминокислоты.
Ацетилхолин – образуется при участии холина и ацетил-КоА в присутствии фермента холинацетилтрансферазы. Медиатор осуществляет передачу нервного импульса с двигательных нервных окончаний на мышцу. Распад ацетилхолина происходит под действием холиндиэстеразы, что и прекращает эффект действия ацетилхолина.
ГАМК – образуется из глютаминовой кислоты путем декарбоксилирования. Является медиатором процесса торможения ЦНС.
В большем количестве содержится в сером веществе головного мозга. В спинном мозге и периферической нервной системе её значительно меньше.
Гистамин – образуется из гистидина путем декарбоксилирования. Участвует в передаче нервного импульса в центральной и периферической нервной системе. В ЦНС проводит импульс от стволовой части мозга к гипофизу и эпифизу.
Адренергическая и холинергическая системы головного мозга тесно взаимодействуют с другими системами мозга, в частности с серотонической системой. В основном серотонинсодержащие нейроны сосредоточены в ядрах мозгового ствола. Нейромедиаторная роль серотонина осуществляется в результате взаимодействия серотонина со специфическими серотонинергическими рецепторами.
Исследования, проведенные с ингибитором синтеза серотонина дают основание считать, что серотонин влияет на процессы сна. Выявлено также, что торможение кортикостероидами секреторной активности гипофиза оказывается менее эффективным при низком содержании серотонина.
Фармакологи выяснили, что известный галлюциноген – диэтиламин лизергиновой кислоты (ЛСД) не только сходен по химическому строению с серотонином, но и нейтрализует некоторые его фармакологические эффекты (блокируя рецепторы серотонина). Поэтому было высказано предположение, что нарушение обмена серотонина может быть причиной возникновения особых психических заболеваний
Считают, что такие антипсихотические средства, как аминазин (хлорпромазин) и галоперидол, усиливая синтез катехоламинов, способны блокировать дофаминовые рецепторы в мозге.
Рядом исследований было показано значение нейропептидов в развитии организма и формировании его психической сферы. В частности к ним относятся: лейцин-энкефалин и метионин-энкифалин, обладающие способностью связываться с опиоидными рецепторами и действовать подобно морфину. В гипофизе были обнаружены и другие эндогенные опиаты – альфа-, бета-, гамма-эндорфины, являющиеся пептидами. все эти вещества с опиатоподобным действием, включая ранее открытые энкефалины, получили общее групповое название – эндорфины или эндогенные морфины. Эндорфины являются продуктами ограниченного протеолиза гормонов гипофиза, т.е. имеют гормональное происхождение.
Заложены основы нового направления исследования высшей нервной деятельности – рецепторология мозга.
показано активное участие нейропептидов в регуляции болевой чувствительности, причем найдены существенные различия их действия в зависимости от этиологии болевого синдрома.
Недостаточность регуляции эндорфинов может лежать в основе повышения болевой чувствительности и повышением ноцицептивных рефлексов.
Отмечено что подавление выброса в кровь эндорфинов обусловлен терапевтический эффект применения кортикостероидов при шоке.
у фрагментов АКТГ, вазопрессина и окситацина выявлено стимулирующее влияние на память, внимание, обучаемость. Данные нейропептиды модулируют долговременную и кратковременную память, облегчают извлечение, улучшают консолидацию следы памяти, сохранность навыка при обучении. Положительное влияние при нарушении процесса внимания, в виде усиления концентрации и увеличении объема было отмечено у фрагментов кортикотропина АКТГ4-10.
Клиническое применение нейропептидов при анамнестических нарушениях различают нозологическую принадлежность – церебральный атеросклероз, черепно–мозговая травма, ишемия, неврастения, показано их положительное влияние.
Следует отметить, важность психотропных свойств нейропептидов, могущих служить основой для создания новых групп препаратов сильной антидепрессивной активностью, а так же новых седативных средств и транквилизаторов.
СПИННОМОЗГОВАЯ ЖИДКОСТЬ.
Общий объем спинномозговой жидкости (ликвора) в норме у взрослого человека составляет около 125 мл, который каждые 3 – 4 часа обновляется. Ликвор рассматривают иногда как первичный транссудат или ультрафильтрата плазмы. Состав спинномозговой жидкости существенно отличается от состава плазмы крови, что и позволяет приписывать сосудистому эндотелию в нервной системе главную роль в осуществлении барьерной функции. Вода в ликворе составляет 99%, не долю плотного остатка приходится около 1%. Химический состав ликвора представлен в таблице.
Компоненты содержание
белки………………………………………………0,15 – 0,4 г/л
альбумины/глобулины………………………………4:1
остаточный азот………………... ………8,57 – 14,28 ммоль/литр
аминокислот…………………………………1,14 – 1,93
мочевины……………………………………..2,86 – 7,14
глюкоза………………………………………..2,50 – 4,16
молочная кислота……………………………..1,67
холестерин……………………………………..2,62 – 5,20
нейтральные жиры…………………………….следы
лецитин…………………………………………»
Na+.........................................................................146 ммоль/литр
K+…………………………………………………3,5 – 4,0
Ca2+………………………………………………1,5
Cl-…………………………………………………125
HCO3-………………………………………………2
Дата добавления: 2014-12-18; просмотров: 175 | Поможем написать вашу работу | Нарушение авторских прав |
| <== предыдущая лекция | | | следующая лекция ==> |
| БИОХИМИЯ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ. | | | Основные представители гликозамингликанов. |