(трансаминирование), обратимый перенос аминогруппы от аминокислот к кетокислотам. Играет важнейшую роль в обмене азотистых соединений в тканях животных, растений, в микроорганизмах.
ПЕРЕАМИНИРОВАНИЕ (трансаминирование), обратимый перенос аминогруппы из молекулы одного орг. соед. вмолекулу другого. Наиб. роль переаминирование играет в биохимии в процессах метаболизма азотистых оснований втканях животных и растений. Заключается в переносе аминогруппы от молекулы a-аминокислоты в молекулу a-кетокислоты, как правило с участием ферментов - аминотрансфераз (трансаминаз), напр. по р-ции:
В живых организмах на р-циях такого типа основываются синтез и диссимиляция аминокислот.
Аминотрансферазы (более 50 разновидностей) содержат в качестве кофсрмента производные витамина В6-пири-доксаль-5'-фосфат (ф-ла I) и пиридоксамин-5'-фосфат (II). В основе каталитич. активности пиридоксаль-5'-фосфата лежит способность его формильной группы образовывать с аминокислотами шиффовы основания, легко гидролизующиеся до пиридоксамин-5'-фосфата и a-кетокислоты. Общая схема переаминирования с участием этихферментов представляет собой сумму двух полуреакций:
A. E. Браунштейн и M. M. Шемякин в 1953 сформулировали общий механизм переаминирования в биол. системах, состоящий из ряда промежут. стадий. Подробно механизм переаминирования под действием аминотрансфераз рассмотрен в ст. Аспартатаминотранс· фераза.
Нарушение нормального течения переаминирования в организме наблюдается при патологич. состояниях, напр. при инфаркте миокарда, заболеваниях печени. Контроль концентрации аминотрансфераз используется в этих случаях как ср-во диагностики. Переаминирование в организме подавляется противотуберкулезными лек. ср-вами (изониазидом,циклосерином и др.), а также при В6-авитаминозе.
Переаминирование аминокислот может происходить и вне клетки в присут. пиридоксаль-5'-фосфата, однако скорость р-ции в 106 раз меньше. Специфичность действия определяется пространств, структурой субстрата, положением ионогенных групп белка, осуществляющих кислотно-основной катализ, и геометрией связывания субстрата.
В орг. химии примером переаминирования может служить обмен одной аминогруппы в молекуле на другую при р-ции саминами:
Сдвиг равновесия определяется разностью основностей исходных аминов и продуктов р-ции, а также соотношениемконцентраций реагентов. Проводят р-ции при повыш. т-ре в присут. катализаторов (к-ты, основания, нек-рые металлыили их оксиды) или без них; протекает обычно по механизму SN2. Каталитическое переаминирование в зависимости отагрегатного состояния катализатора осуществляют в жидкой фазе под давлением или в газовой фазе.
К переаминированию относят также превращ. a-кетокислоты в a-амино-кислоту при нагр. с др. аминокислотой в водном р-ре (р-ция Хербста - Энгеля):
Восстановительное аминирование — вид аминирования, при котором карбонильная группа замещается на амин через промежуточный имин. Один из важнейших методов получения аминов, например в фармацевтической промышленности.[1]
ВОПРОС
Клетки нашего тела, как и любого живого организма, в основном состоят из протеинов – белков. Потому и необходимо запас белков в организме постоянно пополнять. Вот только не все белки являются ценными, а ценность белка зависит от того, насколько он богат незаменимыми аминокислотами. Ведь именно из аминокислот, образующихся в результате расщепления белков из пищевых продуктов, и синтезируются в человеческом организме белки.
Что такое аминокислоты? Это структурные химические единицы, которые образуют белки.
Человек нуждается всего в двадцати аминокислотах из 150 существующих в природе. Самостоятельно организм может синтезировать 12 аминокислот, а вот остальные восемь аминокислот в организме человека не синтезируются. Поэтому и получили они название незаменимые аминокислоты. Их нужно получать вместе с пищей.
Дата добавления: 2015-02-16; просмотров: 100 | Поможем написать вашу работу | Нарушение авторских прав |