Читайте также:
|
Вопрос
Белки - высокомолекулярные азотистые органические вещества, построенные из аминокислот и играющие фундаментальную роль в структуре и жизнедеятельности организмов. Белки - основная и необходимая составная часть всех организмов. Именно Белки осуществляют обмен веществ и энергетические превращения, неразрывно связанные с активными биологическими функциями. Сухое вещество большинства органов и тканей человека и животных, а также большая часть микроорганизмов состоят главным образом из белков (40-50%), причем растительному миру свойственно отклонение от этой средней величины в сторону понижения, а животному - повышения. Микроорганизмы обычно богаче белком (некоторые же вирусы являются почти чистыми белками). Таким образом, в среднем можно принять, что 10% биомассы на Земле представлено белком, то есть его количество измеряется величиной порядка 1012 - 1013 тонн. Белковые вещества лежат в основе важнейших процессов жизнедеятельности. Так, например, процессы обмена веществ (пищеварение, дыхание, выделение, и другие) обеспечиваются деятельностью ферментов, являющихся по своей природе белками. К белкам относятся и сократительные структуры, лежащие в основе движения, например сократительный белок мышц (актомиозин), опорные ткани организма (коллаген костей, хрящей, сухожилий), покровы организма (кожа, волосы, ногти и т.п.), состоящие главным образом из коллагенов, эластинов, кератинов, а также токсины, антигены и антитела, многие гормоны и другие биологически важные вещества.
Роль белков в живом организме подчеркивается уже самим их названием «протеины» (в переводе с греческого protos - первый, первичный), предложенным в 1840 голландским химиком Г. Мульдером, который обнаружил, что в тканях животных и растений содержатся вещества, напоминающие по своим свойствам яичный белок. Постепенно было установлено, что белки представляют собой обширный класс разнообразных веществ, построенных по одинаковому плану. Отмечая первостепенное значение белков для процессов жизнедеятельности, Энгельс определил, что жизнь есть способ существования белковых тел, заключающийся в постоянном самообновлении химических составных частей этих тел.
В природе существует примерно 1010-1012 различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности от вирусов до человека, они обеспечивают жизнь более 2 млн. видам организмов. Белками являются ферменты, антитела, многие гормоны и другие биологические активные вещества. Необходимость постоянного обновления белков лежит в основе обмена веществ. Именно поэтому белки и явились тем исключительным материалом, который послужил основой возникновения жизни на Земле. Ни одно вещество из всех веществ биологического происхождения не имеет столь большого значения и не обладает столь многогранными функциями в жизни организма как белки.
Свойства белков
Аминокислотный состав, структура белковой молекулы определяют его свойства. Белки сочетают в себе основные и кислотные свойства, определяемые радикалами аминокислот: чем больше кислых аминокислот в белке, тем ярче выражены его кислотные свойства. Способность отдавать и присоединять Н+ определяют буферные свойства белков; один из самых мощных буферов — гемоглобин в эритроцитах, поддерживающий рН крови на постоянном уровне. Есть белки растворимые (фибриноген), есть нерастворимые, выполняющие механические функции (фиброин, кератин, коллаген). Есть белки активные в химическом отношении (ферменты), есть химически неактивные, устойчивые к воздействию различных условий внешней среды и крайне неустойчивые.
Внешние факторы (нагревание, ультрафиолетовое излучение, тяжелые металлы и их соли, изменения рН, радиация, обезвоживание)
могут вызывать нарушение структурной организации молекулы белка. Процесс утраты трехмерной конформации, присущей данной молекуле белка, называют денатурацией. Причиной денатурации является разрыв связей, стабилизирующих определенную структуру белка. Первоначально рвутся наиболее слабые связи, а при ужесточении условий и более сильные. Поэтому сначала утрачивается четвертичная, затем третичная и вторичная структуры. Изменение пространственной конфигурации приводит к изменению свойств белка и, как следствие, делает невозможным выполнение белком свойственных ему биологических функций. Если денатурация не сопровождается разрушением первичной структуры, то она может быть обратимой, в этом случае происходит самовосстановление свойственной белку конформации. Такой денатурации подвергаются, например, рецепторные белки мембраны. Процесс восстановления структуры белка после денатурации называется ренатурацией. Если восстановление пространственной конфигурации белка невозможно, то денатурация называется необратимой.
Классификация белков.
По химическому составу белки делятся на 2 класса – простые (при гидролизе распадаются только на аминокислоты), сложные (при гидролизе дают не только аминокислоты, но и другие структуры – простетические группы). Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные имеют шарообразную форму молекулы, растворимы в воде и солевых растворах. К этой группе относятся все ферменты и большинство других БАБ, исключая структурные. Среди глобулярных белков можно выделить альбумины, глобулины, протамины и гистоны. Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, делятся на растворимые и нерастворимые. К первой подгруппе относятся миозин, актин, фибриноген, ко второй – склеропротеины (протеноиды – кератины, эластины, коллагены). Сложные белки – НП, МП, ГП, ФП, ХП, ЛП. Такое деление белков условно, поскольку многие простые белки также содержат небелковый компонент.
Различают классификацию белков по функциональному принципу – 1) ферменты, 2) белки-гормоны, 3) белки-регуляторы активности генома, 4) защитные белки (антитела, белки св. и антисв. Систем), 5) токсические белки, 6) транспортные белки, 7) мембранные белки, 
сократительные белки, 9) рецепторные белки, 10) белки-ингибиторы ферментов, 11) белки вирусной оболочки, 12) белки с иными функциями.
Денатурация – это процесс нарушения высших уровней организации белковой молекулы (вторичного, третичного, четвертичного) под действием различных факторов.
При этом полипептидная цепь разворачивается и находится в растворе в развернутом виде или в виде беспорядочного клубка.
При денатурации утрачивается гидратная оболочка и белок выпадает в осадок и при этом утрачивает нативные свойства.
Денатурацию вызывают физические факторы: температура, давление, механические воздействия, ультразвуковые и ионизирующие излучения; химические факторы: кислоты, щелочи, органические растворители, алкалоиды, соли тяжелых металлов.
Различают 2 вида денатурации:
1. Обратимая денатурация – ренатурация или ренактивация – это процесс, при котором денатурированный белок, после удаления денатурирующих веществ вновь самоорганизуется в исходную структуру с восстановлением биологической активности.
2. необратимая денатурация – это процесс, при котором биологическая активность не восстанавливается после удаления денатурирующих агентов.
Свойства денатурированных белков.
1.
Увеличение числа реактивных или функциональных групп по сравнению с нативной молекулой белка (это группы COOH, NH2, SH, OH, группы боковых радикалов аминокислот).
2.
Уменьшение растворимости и осаждение белка (связано с потерей гидратной оболочки), развертыванием молекулы белка, с «обнаружением» гидрофобных радикалов и нейтрализации зарядов полярных групп.
3.
Изменение конфигурации молекулы белка.
4.
Потеря биологической активности, вызванная нарушением нативной структуры.
5.
Более легкое расщепление протеолитическими ферментами по сравнению с нативным белком – переход компактной нативной структуры в развернутую рыхлую форму облегчает доступ ферментов к пептидным связям белка, которые они разрушают.
Ферментные методы гидролиза основаны на избирательности действия протеолитических ферментов расщепляющих пептидные связи между определенными аминокислотами.
Пепсин расщепляет связи, образованные остатками фенилаланина, тирозина и глутаминовой кислоты.
Трипсин расщепляет связи между аргинином и лизином.
Химотрипсин гидролизует связи триптофана, тирозина и фенилаланина.
Гидрофобные взаимодействия,а также ионные и водородные связи относятся к числу слабых,тк энергия их лишь ненамного превосходит энергию теплового движения атомов при комнатной температуре(т е уже при данной температуре возможен разрыв связей).
Поддержание характерной для белка конформации возможно благодаря возникновению множества слабых связей между различными участками полипептидной цепи.
Однако,белки состоят из огромного числа атомов,находящихся в посттояном (броуновском) движении,что приводит к енбольшим перемещениям отдельных участков полипептидной цепи,которые обычно не нарушают общую структуру белка и его функции.Следовательно,белки обладают конформационной лабильностью – склонностью к небольшим изменениям конформации за счет разрыва одних и образования других слабых связей.Конформация белка может меняться при изменении химических и физических средств среды,а также при взаимодействии белка с другими молекулами.При этом происходит изменение пространственной структуры не только участка,контактирующего с другой молекулой,но и конформации белка в целом.Конформационные изменения играют роль огромную в функционировании белков в клетке живой
Билет
Дата добавления: 2015-02-16; просмотров: 38 | Поможем написать вашу работу | Нарушение авторских прав |