Главная страница | Контакты | Случайная страница Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

Структура ферментов.

Большинство ферментов являются белками. Были выделены несколько ферментов – рибозины, образованные рнк. Для ферментов характерны все свойства белков.выделяют:

-первичная структура-последовательность аминокислот в цепи.число аминокислот варьирует: для мономерных - 100-300аминокислот, а молекулярная масса -12-50 кД. После синтеза на рибосомах цепь укладывается в компактную структуру.

-вторичная структура - глобула.цепь образует локально упорядочные области(альфа или бета),которые перемешаны беспорядочными участками. Ядро – гидрофобно, заряд - на поверхности. Плотность упаковки составляет – 0,75 (близко к углеводородам и воску).

-третичная структура - стабилизация водородными связями как внутри альфа,так и бета,гидрофобное взаимодействие радикалов, электростатическое взаимодействие S-S связей. основные принципы – является минимальное значение энтропии. На этот способ упаковки влияет pH, ионная сила, диэлектрическая проницаемость растворителя.

Некоторые ферменты могут иметь в своем составе несколько цепей в пределах одной глобулы. В начале как первичная цепь, а в процессе созревания происходит ограниченный протолиз с удалением участков цепи.

-четвертичная структура - состоит из нескольких не ковалентно связанных между собой субъединиц. количество их 2-8, а молекулярная масса несколько тысяч кД. Количество активных центров равно числу субъединиц.

Олигомерный фермент – он не активен, состоит из 4 субъединиц. Внутри клеток некоторые ферменты образуют мультиферментные системы, которые располагаются либо в цитоплазме, либо связанны с мембраной.

Мультиферментный комплекс – это комплекс, состоящий из разных ферментов. Эти ферменты составляют цепь из разных реакций.

12-16 аминокислот образуют активный центр. он имеет форму кармана, который сферически соответствует субстрату.основные функциональные группы, участвующие в катализе:

- СООН,

- NH₂,

- OH,

-SH,

-имидогруппа,

-гидрофобные группы и другие.

В каталитическом центре выделяют каталитический участок и контактный участок. Каталитический участок обеспечивает правильное присоединение субстрата. в состав активного центра входит не белковый компонент- кофактор. Имеется центр для связи лигандов – аллостерический центр. Активный центр образуют аминокислоты, которые находятся далеко друг от друга.

сложные ферменты образованны белковой и небелковой частями. Белковая часть называется апофермент, небелковая часть кофактор, а весь комплекс хомоэнзим. Кофактор прочно ковалентными связями привязан к белку и называется простетической группой. Если этот комплекс легко удаляется, то тогда он называется кофермент (коэнзим). Он может поступать в качестве субстрата, образовывать комплексы или может поступать как донор или акцептор функциональных групп. Чаще всего это витамины или ионы металла.