|
Читайте также: |
«Амінокислоти, пептиди, білки»
Амінокислотами називаються органічні сполуки, в молекулах яких містяться одночасно аміногрупа — NH2 і карбоксильна група — СООН.
Їх можна розглядати як похідні карбонових кислот, які утворюються заміщенням одного або кількох атомів Гідрогену у вуглеводневому радикалі на аміногрупи.
СН3СООН H2N—СН2—СООН
Етанова, оцтова кислота Аміноетанова, амінооцтова кислота
Назви амінокислот утворюються від назв відповідних кислот з додаванням префікса аміно-. Однак амінокислоти, які входять до складу білків, мають також практичні назви, що склалися історично, наприклад амінооцтова кислота ще називається глікоколом, або гліцином, амінопропіонова — аланіном і т. д.
Ізомерія амінокислот залежить від розміщення аміногрупи і будови вуглеводневого радикала. За розміщенням аміногрупи (відносно карбоксильної) розрізняють: α -амінокислоти (аміногрупи розташовані біля першого атома Карбону, рахуючи від карбоксильної групи), (β-амінокислоти (аміногрупа розташована біля другого атома Карбону), γ-амінокислоти (аміногрупа розташована біля третього атома Карбону) і т. д.
Найважливіше значення мають α-амінокарбонові кислоти. Вони широко розповсюджені у природі — з них побудовані білки. Із білків гідролізом виділено 20 α -амінокислоти.Деякі лікарські препарати є амінокислотами. Будова протеїногенних амінокислот. Амінокислоти, що входять до складу природних білків та пептидів (протеїногенні амінокислоти) мають хімічну будову, що представлена загальною структурною формулою, в якій радикал може містити різні функціональні групи (—SH, —ОН, —СООН, —NH2) і кільця
α- L -амінокислота Класифікація амінокислот: за хімічною природою радикалу (ациклічні, ароматичні та гетероциклічні); замінні та незамінні (не синтезуються в організмі); за кількістю карбоксильних та аміногруп (нейтральні, кислі, основні). Хімічні властивості протеїногенних амінокислот. Хімічні властивості амінокислот визначаються наявністю в них карбоксильної групи (кислотного центру) та аміногрупи (основного центру), тобто вони є 1) амфотерними сполуками. 2) Характерною хімічною властивістю протеїногенних амінокислот є здатність їх карбоксильних груп взаємодіяти з аміногрупами інших амінокислот з виділенням молекули води та утворенням пептидних зв’язків. Продукти, що формуються, дістали назву пептидів (дипептидів, три пептидів, олігопептидів) та поліпептидів (при кількості реагуючих молекул амінокислот більше десяти).
При цьому з двох а-амінокислот утворюються пептиди з виділенням однієї молекули води.З трьох амінокислот утворюються трипептиди, з великої кількості амінокислот — поліпептиди.
Білки — це складні високомолекулярні природні сполуки, побудовані з α-амінокислот. За сучасними уявленнями, у білках α-амінокислоти з’єднані між собою пептидними (амідними) зв’язками (—NH—СО—) у пептидні ланцюги. Кількість амінокислотних залишків, які входять до макромолекул окремих білків, дуже різна: в інсуліні їх 51, в міоглобіні — близько 140. Тому і молекулярна маса білків коливається в дуже широких межах — від 10 000 до кількох мільйонів. Будова і назви деяких найважливіших а-амінокислот, виділених з білків.
Будова білків. Первинна структура білка — його хімічна структура, тобто послідовність чергування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу даного білка. Вторинна структура білка — форма поліпептидного ланцюга у просторі. За допомогою рентгеноструктурного аналізу та інших фізичних методів дослідження встановлено, що поліпептидні ланцюги природних білків існують у скрученому стані — у вигляді спіралі. Спіральна структура утримується водневими зв’язками. Третинна структура білків являє собою спосіб укладання у тривимірному просторі поліпептидного ланцюга з певною вторинною структурою. В утворенні та стабілізації третинної структури приймають участь дисульфідні, йонні, гідрофобні зв'язки.
Четвертинна структура білків. Багато білків складаються із декількох ідентичних або неідентичних поліпептидних ланцюгів, кожен з яких має свою третинну конформацію. Об'єднуючись, вони утворюють єдиний функціональний комплекс із вищим рівнем організації - четвертинну структуру. Типовим представником білків, які мають четвертинну структуру, є гемоглобін (Нb) еритроцитів.
Класифікація білків: За хімічним складом білки поділяються на дві групи: а) прості білки — протеїни, які при гідролізі розпадаються тільки на амінокислоти; б) складні білки — протеїди, які розпадаються при гідролізі на амінокислоти і речовини небілкової природи (вуглеводи, нуклеїнові кислоти тощо); це сполуки білкових речовин з небілковими. Властивості білків: Будовою білків пояснюються їх різноманітні властивості. Вони мають різну розчинність: деякі розчиняються у воді, інші — у розведених розчинах нейтральних солей, а деякі зовсім не здатні розчинятися (наприклад, білки покривних тканин).Оскільки у білках містяться карбоксил і аміногрупа, то, подібно до амінокислот, вони виявляють амфотерні властивості. Якщо у молекулі білка переважають карбоксильні групи, то він виявляє властивості кислот, якщо переважають аміногрупи, — властивості основ.Деякі чинники руйнують вторинну і третинну структури білка — відбувається так звана денатурація білків. Суть денатурації білків зводиться до руйнування зв’язків, які зумовлюють вторинну і третинну структури молекули (водневих, сольових та інших містківб) до первинної структури. Реагенти і умови, які викликають денатурацію білків, дуже різні: дія сильних кислот і лугів, етилового спирту, солей важких металів, радіація, нагрівання, сильне струшування та ін. Гідроліз білків. Дані про склад і будову білків одержано під час вивчення продуктів їх гідролізу. Гідроліз білків відбувається при нагріванні з розчинами кислот чи лугів або під впливом ферментів. Кінцевими продуктами гідролізу є а-амінокислоти. Нині встановлено, що більшість білків складається з 20 якісно відмінних а- амінокислот. Звідси випливає, що в білкових макромолекулах окремі залишки амінокислот повинні багато разів повторюватись у найрізноманітніших комбінаціях. Цим пояснюється існування величезної кількості різних білків.Гідроліз білків, по суті, зводиться до гідролізу поліпептидних зв’язків. До цього ж зводиться перетравлення білків. Під час травлення їжі білкові молекули гідролізують на амінокислоти, які, розчиняючись у водному середовищі, проникають у кров і надходять до всіх тканин і клітин організму. Тут найбільше амінокислот витрачається на синтез білків різних органів і тканин, частина — на синтез гормонів, ферментів та інших біологічно важливих речовин, а решта витрачається як енергетичний матеріал. Це біологічна роль білків. Біохімічні показники обміну білків. У дорослих загальний білок становить 65 – 85 г/л. Зміна вмісту загального білка в сироватці крові відбувається в разі зниження процесів синтезу білка, порушення водного балансу, посиленого розпаду й втрати білка організмом. З усієї кількості білкових фракцій найчастіше використовують визначення альбумінів та різних фракцій глобулінів. Виділяють чотири фракції глобулінів: α1, α2, β, γ. α-Глобуліни – білки «гострої» фази, вони є мірою активності інфекційного процесу та сигналом загострення хронічного захворювання. γ-Глобуліни – білки імунної системи, кількість їх збільшується при хронічних захворюваннях
Дата добавления: 2015-02-16; просмотров: 216 | Поможем написать вашу работу | Нарушение авторских прав |