Читайте также:
|
|
Студни – системы полимер-растворитель, характеризующиеся большими обратимыми деформациями при практически полном от- сутствии вязкого течения. Для этих систем иногда применяют термин " гели ", который в колло- идной химии обозначает скоагулированные золи. И хотя исторически термин "гель" впервые появился при исследовании именно полимерной системы (водного раствора желатина), после размежевания коллоидной химии и химии полимеров в последней чаще используют термин "студни".
Студень – гомогенная система, состоящая из ВМС и растворителя. При образовании студней между макромолекулами полимера возникают молекулярные силы сцепления, приводящие к образованию пространст- венного сетчатого каркаса, ячейки которого заполнены жидким раствором или растворителем. Студни в клетках – внешние слои цитоплазмы, а в организме – мозг, кожа, хрящи, глазное яблоко.
В отличие от студней, гели — это двухфазные гетерогенные систе- мы, образованные из высокополимеров с жесткими макромолекулами или из лиофобных золей. Благодаря жесткости частиц и всего каркаса геля его объем при высушивании сокращается сравнительно немного. По мере удаления растворителя макромолекулы сближаются, но до известного предела из-за большой жесткости. Постепенно растворитель в ячейках за- меняется воздухом, после чего остается пористая масса, которая прониза-на тончайшими капиллярами и полостями, заполненными воздухом — твердая пена. После высушивания гели теряют способность вновь образо-вывать растворы, т.е. являются необратимыми системами. К гелям отно-сятся различные пористые и ионообменные адсорбенты (силикагель), ультрафильтры, искусственные мембраны. Явление застудневания родственно коагуляции, и все факторы, обу-словливающие коагуляцию, точно так же действуют и при застудневании. От обычной коагуляции он отличается тем, что здесь не образуется осадка частиц коллоида, а вся масса коллоида, связывая растворитель, переходит в своеобразное полужидкое состояние, приобретая при этом некоторые свойства твердых тел.
Существенное значение для застудневания или гелеобразования имеет природа вещества, как гидрофобных золей, так и растворов поли-меров. Не все гидрофобные золи могут переходить в гели; так, например, золи благородных металлов (золота, платины, серебра) не способны за-студневать, что объясняется своеобразным строением этих коллоидных частиц и низкой концентрацией их золей. При застудневании разделения на фазы не происходит, так как растворитель вместе с дисперсной фазой составляет одно целое – гель или студень
Для каждого полимера существует точка гелеобразования, которая соответствует определенному пороговому значению концентрации рас-твора данного полимера, ниже которого раствор не переходит в гель. Так, для водного раствора агар-агара (полисахарид) при комнатной температу-ре она равна 1,2%, а для желатина (белок) – 0,5%. Большое влияние на процесс застудневания в водных растворах бел-ков имеет рН растворов. Чем ближе к ИЭТ (pI), тем легче идет структу-рообразование в растворе биополимера, так как в макромолекулах белков находятся противоположно заряженные группы, взаимодействующие с такими же группами других макромолекул. Это облегчает образование межмолекулярных связей.
Как и при коагуляции, различные электролиты по-разному влияют на процесс застудневания. Это влияние оценивают, измеряя время, про-шедшее с момента прибавления электролита к раствору до его застудне-вания. Преимущественное влияние на застудневание имеют анионы, тогда как катионы независимо от заряда почти не влияют на этот процесс. Рас-твор глютина той же концентрации без электролитов застудневает в тече-ние 50 мин. Некоторые анионы задерживают застудневание, а другие ус-коряют его. Действие анионов, замедляющих желатинирование, проявля-ется тем сильнее, чем выше их концентрация. Электролиты способствуют частичной дегидратации макромолекул, причем анионы более активны, чем катионы, они связывают воду лучше, чем полярные группы полимера. «Оголенные» участки полимера взаимо-действуют между собой, что способствует образованию внутренней сетча-той структуры. Если на набухание электролиты влияют по «прямому» лиотропному ряду, то на застудневание – по «обратному». Повышение концентрации коллоидного раствора увеличивает коли-чество столкновений частиц при броуновском движении, что способству-ет структурообразованию и ускоряет процесс застудневания. Для застудневания целиком всего раствора нужна весьма зна-чительная концентрация коллоида, так как он должен удержать весь на-личный растворитель. В этом отношении вещества, способные давать студни, сильно различаются. Так, желатин дает студень при концентрации 1-1,5 %, глютин трудно застудневает в 5 %-ном растворе, раствор агар-агара с содержанием только 0,25 % уже дает твердый студень. Существенное влияние на застудневание оказывает температура. Совершенно твердый при комнатной температуре 10%-ный желатиновый студень при нагревании в теплой (40—50 °С) воде быстро разжижается и переходит в раствор. Процесс застудневания не совершается мгновенно при достижении определенной температуры, требуется более или менее продолжительное время, необходимое для перегруппировки составных частей в вязкой сис-теме. Это постепенное застудневание носит название созревания. Оно продолжается и после образования студня и выражается в приобретении им большей механической прочности. Многие гели и студни, например, желатин, агар-агар, гидрат окиси железа и др., под влиянием механических воздействий при перемешива-нии, встряхивании способны разжижаться, переходить в золи или раство-ры полимеров, а затем, при хранении в покое, опять застудневать. Подоб-ное превращение может происходить несколько раз, оно протекает изо-термически и называется тиксотропией. Тиксотропия – одно из доказательств того, что структурообразова-ние в студнях и гелях происходит за счет в основном сил Ван-дер-Ваальса, которые сравнительно легко разрушаются. Полная изотермическая обра-тимость перехода геля в золь (студень раствор) – это то, что отличает тик-сотропию от процессов застудневания и плавления, которые идут неизо-термично, т.е. только при изменении температуры.
Таким образом, синерезис – необратимый процесс старения геля, со-провождаемый упорядочением структуры с сохранением первоначальной формы, сжатием сетки и выделением из нее растворителя.
11. Нарушение устойчивости растворов ВМС: высаливание, денатурация, коацервация. Значение явлений в биологии и медицине.
Устойчивость и разрушение лиофильных коллоидных растворов, к которым относятся растворы ВМС в соответствующих растворителях, обусловлена сильным взаимодействием дисперсной фазы с дисперсион- ной средой. Являясь термодинамически устойчивыми, такие системы не имеют склонности к самопроизвольному разрушению и не требуют спе- циального стабилизатора.
Различие в устойчивости и механизме стабилизации лиофобных и лиофильных коллоидных растворов определяет и различный механизм их разрушения. Коагуляция лиофобных коллоидных растворов вызывает уменьшение дзета- или межфазного потенциалов при добавлении не-больших количеств электролита. Для разрушения коллоидных растворов ПАВ и ВМС требуется дос-таточно большое количество электролита, поскольку он расходуется на связывание свободного растворителя, а затем на взаимодействие с соль-ватными оболочками мицелл, то есть со связанным растворителем.
Высаливание – обратимое разрушение лиофильной системы, выде-ление в осадок растворенного вещества, вызываемое добавкой к раствору больших количеств нейтральных солей. Высаливание наступает вследствие нарушения сольватной связи ме-жду макромолекулами ВМС и растворителем, т. е. вследствие десольва-тации частиц. Это приводит к постепенному понижению растворимости ВМС и в конечном итоге к выпадению его в осадок. Высаливающее дей-ствие электролита проявляется тем сильнее, чем больше степень сольва-тации его ионов, т. е. чем выше его способность десольватировать макро-молекулы ВМС. Коагуляцию растворов ВМС вызывают оба иона прибав-ленного электролита. Высаливающим действием обладают не только соли, но также все вещества, способные взаимодействовать с растворителем и понижать растворимость ВМС. Например, хорошо высаливают желатин из водных растворов ацетон и спирт, так как они легко связываются с во-дой и тем самым дегидратируют частицы желатина. Концентрацию электролита, при которой наступает быстрое осажде-ние полимера, называют порогом высаливания ВМС. Между величиной водной оболочки белковых молекул и концентрацией солей существует прямая зависимость: чем меньше гидратная оболочка, тем меньше требу-ется солей. Способность ВМС «высаливаться» из растворителя возрастает с увеличением молярной массы полимера. На этом основано фракциониро-вание полидисперсного ВМС по молярной массе, которое используется для разделения смеси белков различной молярной массы. Высаливание, как обратимое осаждение белков, предполагает вы-падение белка в осадок под действием определенных веществ, после уда-ления которых он вновь возвращается в свое исходное (нативное) состоя-ние. Для высаливания белков используют соли щелочных и щелочнозе-мельных металлов (наиболее часто в практике используют сульфат натрия и аммония). Эти соли удаляют водную оболочку (вызывают обезвожива-ние) и снимают заряд с поверхности макромолекул.
Обычно белок не теряет способности растворяться вновь в воде по-сле удаления солей методами диализа или гельхроматографии. Высали-ванием белков обычно пользуются в клинической практике при анализе белков сыворотки крови и других биологических жидкостей, а также в препаративной энзимологии для предварительного осаждения и удаления балластных белков или выделения исследуемого фермента. Различные белки высаливаются из растворов при разных концентрациях нейтраль-ных растворов сульфата аммония. Поэтому метод нашел широкое приме-нение в клинике для разделения глобулинов (выпадают в осадок при 50% насыщении) и альбуминов (выпадают при 100% насыщении). На величину высаливания белков оказывают влияние не только природа и концентрация соли, но и рН среды и температура, а также ион-ная сила раствора. Более тонкое разделение белков плазмы крови человека на фракции достигается при использовании различных концентраций этанола при низкой температуре (от –3 до –5°С) по методу Кона. В этих условиях бел-ки сохраняют свои нативные свойства. Указанным методом часто поль-зуются для получения отдельных фракций крови, используемых в качест-ве кровезаменителей. Часто осаждение полимера проводят, приливая к раствору жид-кость, в которой он менее растворяется ("осадитель" или "нераствори-тель"). Чем ниже растворимость ВМС в данном растворителе, тем быст-рее и полнее происходит высаливание. У одного и того же полимера рас-творимость зависит от длины макромолекул. Чем больше их длина и мо-лекулярная масса, тем меньше растворимость и легче происходит выса-ливание частиц. Это свойство используют при анализе полидисперсных систем. Постепенно прибавляя к раствору возрастающие количества оса-дителя, можно выделить из раствора отдельные фракции частиц. Высаливание применяют во многих технологических процессах (в мыловарении, при выделении красок и канифоли, в производстве искус-ственных волокон). Природные белки наделены определенной, строго заданной про-странственной конфигурацией и обладают рядом характерных физико-химических и биологических свойств при физиологических значениях температуры и рН среды. Под влиянием различных физических и химиче-ских факторов белки подвергаются свертыванию и выпадают в осадок, те-ряя нативные свойства.
Денатурация – разрушение уникальной нативной (природной) структуры молекулы белка под внешиним воздействием. При денатурации разрушаются все структуры белка, преимущест-венно его третичная структура, кроме первичной. Денатурация приводит к потере характерных для белка свойств (растворимость, электрофорети-ческая подвижность, биологическая активность и др.) Денатурация белков происходит в желудке, где имеется сильно-кислая среда (рН 0,5 - 1,5), и это способствует расщеплению белков про-теолитическими ферментами. Отравление ионами тяжелых металлов ос-новано на денатурации белков-ферментов. В тоже время, денатурация белков положена в основу лечения отравлений тяжелыми металлами, ко-гда больной принимает per os ("через рот") молоко или сырые яйца для то-го, чтобы ионы металлов, денатурируя белки молока или яиц, адсорбиро-вались на их поверхности и не действовали на белки слизистой оболочки желудка и кишечника, а также не всасывались в кровь. Денатурация происходит при кулинарной обработке пищи, что об-легчает ее переваривание в ЖКТ.
Белки как полиамфолиты. Изоэлектрическая точка (ИЭТ). Изоэлектрические состояния. Кислотно-основные, окислительно-восстановительные, комплексообразующие, поверхностные свойства белков.
Полиамфолиты – высокомолекулярные соединения, содержащие и кислотную, и основную группы (белки с группами –COO– и –NHи син- тетические полимеры). Белки в их естественном состоянии называют нативными. По про- странственной структуре макромолекул; различают глобулярные и фиб- риллярные белки. 3Макромолекулы фибриллярных белков представляют собой поли-пептидные цепи, вытянутые вдоль одной оси. Фибриллярные белки обыч-но плохо растворимы в воде. В организме фибриллярные белки часто вы-полняют механические функции. Так, например, к фибриллярным белкам относятся коллаген, составляющий основу соединительной ткани животных (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т.п.) и обеспечивающий ее прочность, а так-же миозин, входящий в состав мышц.
Глобулярные белки (от лат. globulus — шарик) хорошо растворимы в воде или слабых растворах солей белки; форма молекул у них близка к шарообразной. Такое строение молекул обеспечивается спирализацией пептидной цепи и еѐ плотной упаковкой, обусловленной третичной струк-турой. Многие глобулярные белки обладают ферментативной активно-стью. В числе важных глобулярных белков – альбумины, глобулин, миог-лобин (рис. 50), рибонуклеаза. Некоторые белки (например, актин – белок мышечных волокон) су-ществуют как в глобулярной, так и в вытянутой, фибриллярной форме. В зависимости от состояния макромолекул ВМС в растворе, их при-роды, природы растворителя, растворы ВМС могут быть молекулярными, мицеллярными (коллоидными). Поэтому растворы ВМС обладают свойствами истинных растворов, коллоидных растворов, а также для них характерны некоторые специфи-ческие свойства.
Высокомолекулярные электролиты или полиэлектролиты содержат ионогенные группы, по которым могут проходить процессы электролити-ческой диссоциации. Белковые молекулы, как продукты конденсации аминокислот, содержат основные группы –NH2 и кислотные –СООН. Та-кие соединения называются амфолитами, т.е. они способны диссоцииро-вать и по кислотному, и по основному типу в зависимости от рH среды. В водном растворе аминокислоты и белки находятся преимущественно в ви-де биполярных ионов (внутренних солей): H2N–R–COOH + H3N–R–COO– (биполярный ион, амфолит). В кислой среде, когда в результате избытка водородных ионов по-давлена ионизация карбоксильных групп, молекула белка ведет себя как основание, приобретая положительный заряд и превращаясь в сопряжен-ную кислоту: + H3N–R–COO– + H+ + H3N–R–COOH (катион, кислота). В щелочной среде, наоборот, подавлена ионизация аминогрупп, и молекула белка ведет себя как кислота, превращаясь в сопряженное осно-вание: + H3N–R–COO– + OH– H2N–R–COO– (анион, основание) + Н2О.
Однако при определенной величине рH степень диссоциации амино- и карбоксильных групп приобретает одинаковое значение, и тогда макро-молекулы белка становятся электронейтральными. Подобное состояние белковой молекулы называют изоэлектрическим (ИЭС). Значение рН, при котором наступает изоэлектрическое состояние белков, называют изоэлектрической точкой ( ИЭТ, pI). У разных белков изоэлектрическая точка соответствует различным значениям рН. ИЭТ может быть измерена с помощью электрофореза, поскольку в этой точке подвижность макромолекул становится равной нулю. Для оп- ределения ИЭТ могут быть использованы данные по набуханию полиам- фолитов в растворах с различными значениями рН.
Кислотно-основные свойства белков определяются не только значе- нием рН среды, но также их строением. Так, кислые белки в своем соста- ве содержат больше дикарбоновых кислот, поэтому количество свободных карбоксильных групп преобладает над аминогруппами.
Если в воду добавть немного протонов водорода и создать слабо- кислую среду, то кислый белок перейдет в изоэлектрическое состоя- ние (ИЭС). При дальнейшем подкислении в кислой среде подавляется диссо- циация карбоксильных групп. В щелочной среде подавляется диссоциация аминогрупп. Таким образом, изоэлектрическая точка нейтральных белков находится в нейтральной среде, кислых – в слабокислой, основ- ных – в слабощелочной.? Все белки в кислой среде – катионы, обладающие кислотными свойствами, в щелочной – анионы, обладающие основными свой- ствами.
Белки относительно устойчивы к мягкому окислению за исключени- ем белков, содержащих аминокислоту цистеин, тиольная группа (–SH) ко- торого легко окисляется в дисульфидную, причем процесс носит обрати- мый характер: (= –0,22 В) Восстановл. окисленная форма форма В результате этих превращений меняется конформация белков, их нативные свойства. Поэтому серосодержащие белки чувствительны к сво- бодно радикальному окислению или восстановлению, что происходит при воздействии на организм радиации или токсичных форм кислорода. При жестком окислении тиольная группа окисляется в сульфогруппу практически необратимо:, Н 2R S S R e 2H SR 21 2 13 1
R–SH + [O] – 8 ē R–SO3H (S–2 – 8 ē S+6) (= +0,4В и >) сильный окислитель Жесткое окисление белков до CO2 и Н2О и аммонийных солей ис- пользуется организмом для устранения ненужных белков и получения энергетических ресурсов (16,5–17,2 кДж/г).
Белки – активные полидентатные лиганды, особенно те, которые со- держат следующие «мягкие» функциональные группы: тиольную (–SH); имидозольную, гуанидиновую, аминогруппу
Белки образуют комплексные соединения разной степени устойчи- вости в зависимости от поляризуемости иона – комплексообразователя. Так, с малополяризуемыми («жесткими») катионами K+, Na+ белки обра- зуют малоустойчивые комплексы, выполняющими в организме роль ио- нофоров. С менее «жесткими» катионами Са2+, Mg2+, белки образуют бо- лее прочные комплексы. С катионами d - металлов («металлы жизни») – «мягкими» кислотами Льюиса, белки образуют прочные комплексы. Ме- таллы-токсиканты, проявляющие высокую поляризуемость («очень мяг- кие»), образуют наиболее прочные комплексы с белками. Многие ферменты представляют собой хелатные комплексы белка с катионами «металлов жизни». При этом катион – комплексообразователь под влиянием белка-лиганда является активным центром фермента, а бел- ковый фрагмент выполняет роль опознователя и активатора субстрата.
Белки состоят из разных -аминокислот, имеющих как гидрофоб- ные, так и гидрофильные радикалы. Эти радикалы распределены по всей белковой цепи, поэтому большинство белков являются поверхностно- активными веществами (ПАВ). Оптимальный ГЛБ делает белки эффек- тивными стабилизаторами для лиофобных дисперсных систем, эмульгато- рами жиров и холестерина, активными компонентами биологических мембран.
Благодаря поверхностно-активным свойствам некоторые белки об- разуют лиофильные мицеллы с липидами, включая холестерин и его эфи-ры, которые назыаются липопротеинами (рис. 51). В липопротеинах меж-ду белком и липидом нет ковалентной связи, а есть межмолекулярные взаимодействия. Внешняя поверхность липопротеиновой мицеллы состо-ит из гидрофильных фрагментов белков и молекул фосфолипидов, а внут-ренняя часть – гидрофобное ялро, состоящее из жиров, холестерина и его эфиров. Гидрофильная внешняя оболочка способствует своеобразной «растворимости» подобных мицелл в воде, что делает возможным их транспорт в различные ткани. Поверхностные свойства белков, их способность к межмолекуляр-ным взаимодействиям, лежат в основе взаимодействия фермента с суб-стратом, антитела с антигеном.
13.коллоидная защита, ее роль в жизнедеятельности. Флокуляция. Пептизация, биологическая роль.
Устойчивость лиофобных золей к коагуляции возрастает в присутст-вии мыл и ВМС: белков, полисахаридов, синтетических полимеров рас-творимых в воде, и т.д. Это проявляется в повышении значений порогов коагуляции у защищенного золя и невыполнении правила Шульце-Гарди. Это явление получило название коллоидной защиты.
Коллоидная защита – повышение агрегативной устойчивости лио-фобных золей при добавлении к ним достаточного количества высо-комолекулярных соединений.
Механизм защитного действия заключается в том, что вокруг ми-целл золя образуются адсорбционные оболочки из гибких макромолекул высокомолекулярных соединений. В водных золях дифильные молекулы высокомолекулярных соединений, адсорбируясь на поверхности коллоид-ных частиц, ориентируются таким образом, что их гидрофобные участки (углеводородные радикалы) обращены к частицам дисперсной фазы, а гидрофильные фрагменты (полярные и ионогенные группы) обращены наружу, к воде. Сольватные слои обеспечивают большое расклинивающее давление при сближении двух частиц и препятствуют их слипанию. При этом система лиофилизируется, мицеллы приобретают дополнительный фактор агрегативной устойчивости за счет собственных оболочек макро-молекул.
Основные условия защитного действия: 1. Достаточно высокая растворимость ВМС в дисперсионной среде коллоидного раствора. 2. Способность к адсорбции молекул ВМС на коллоидных частицах. 3. Оптимальная концентрация ВМС для образования адсорбционно-го слоя из макромолекул, покрывающего всю поверхность мицелл.
Явление коллоидной защиты имеет большое физиологическое зна-чение: многие гидрофобные коллоиды и частички в крови и биологиче-ских жидкостях защищены белками от коагуляции. Белки крови защища-ют капельки жира, холестерин и другие гидрофобные вещества от коагу-ляции. Ослабление защитных функций белков крови приводит к отложе-нию холестерина и нерастворимых солей кальция на стенках сосудов (атеросклероз и кальциноз) обусловливая возрастные изменения в тканях – этот процесс является одним из существенных факторов старения орга-низма. Понижение защитных свойств белков и других гидрофильных со-единений в крови может привести к выпадению солей мочевой кислоты (при подагре), образованию камней в почках, желчном пузыре, протоках пищеварительных желез и т.п. В фармацевтической промышленности защитные свойства ВМС ши-роко используются для получения высокоустойчивых лекарственных пре-паратов, находящихся в коллоидном состоянии. Принцип коллоидной за-щиты используют при получении колларгола, золей серебра, золота. Час-тицы колларгола так хорошо защищены, что не коагулируют даже при высушивании. Добавление к лиофобным золям небольших количеств ВМС недос-таточно для образования адсорбционного слоя на поверхности мицеллы и приводит к противоположному эффекту – уменьшению устойчивости зо-ля.
Флокуляция – агрегирование частиц дисперсной фазы в лиофобных золях под действием небольших количеств высокомолекулярных со-единений, имеющих гибкие макромолекулы и содержащих одинако-вые функциональные группы на концах.
Флокуляция. в жидких дисперсных системах (золях, суспензиях, эмульсиях, латексах) происходит под влиянием специально добавляемых веществ – флокулянтов, а также при тепловых, механических, электриче-ских и других воздействиях. Эффективные флокулянты это растворимые полимеры, особенно полиэлектролиты. Действие полимерных флокулян-тов обычно объясняют адсорбцией нитевидных макромолекул, имеющих одинаковые функциональные группы на концах, одновременно на различ-ных частицах. Возникающие при этом агрегаты образуют хлопья (флоку-лы), которые могут быть легко удалены отстаиванием или фильтрованием. Флокулянты (поликремниевая кислота, полиакриламид и др.) широко ис-пользуются при подготовке воды для технических и бытовых нужд, обо-гащении полезных ископаемых, в бумажном производстве, в сельском хо-зяйстве (для улучшения структуры почв), в процессах выделения ценных продуктов из производственных отходов, обезвреживания промышленных сточных вод. При водоочистке полимерные флокулянты применяют обычно в концентрации 0,1–5 мг/л. Флокуляция под действием органиче-ских веществ в природных водоѐмах – важный фактор их самоочищения.
Пептизация – процесс обратный коагуляции – превращение свежего осадка, образовавшегося при коагуляции, в коллоидный раствор под действием пептизаторов. Условия пептизации:
Ø Свежеобразованные осадки: пептизация возможна лишь тогда, когда структура частиц в коагулянте не изменена по сравнению с первоначальной, т.е. когда еще не произошло полного тесного объединения частиц, и они слабо связаны друг с другом;
Ø Опредленное, небольшое количество электролита (чтобы не вы-звать повторную коагуляцию);
Ø Перемешивание, небольшое нагревание.
Существует несколько способов проведения пептизации: 1. Промывание осадка чистым растворителем, вымывание ионов-коагулянтов, восстановление структуры коллоидных частиц. 2. Добавление электролита-пептизатора, ионы которого адсорбиру-ются на поверхности частиц осадка, при этом ионная атмосфера восста-навливается, заряд увеличивается. Диссолюционная или химическая, состоит из двух этапов: 1. Взаимодействие добавляемого вещества с поверхностью коагулята (осадка) и образование ионов-пептизаторов; 2. Адсорбция ионов-пептизаторов на поверхности частиц осадка. Например, для образования электролита-пептизатора к осадку золя Fe(OH)3 добавляют небольшое количество раствора HCl. При этом проте-кает реакция: Fe(OH)3 + HCl FeOCl + 2H2O. Образовавшийся оксохло-рид железа(III) FeOCl диссоциирует на ионы FeO+ и Cl– (первая стадия – образование ионов-пептизаторов). Ион-пептизатор FeO+ адсорбируется на частицах Fe(OH)3 и переводит их во взаешенное состояние (вторая ста-дия). При этом способе пептизации важно добавлять очень маленькое ко-личество реагента (первая стадия), иначе может раствориться весь осадок, и вместо коллоидного образуется истинный раствор. Процесс пептизации лежит в основе рассасывания тромбов в крове-носных сосудах под действием антикоагулянтов, свежеобразованных осадков в почках, желчном пузыре, атеросклеротических бляшей на стен-ках сосудов. Однако, необходимо учитывать, что застарелые тромбы, уп-лотнившиеся камни в почках, желчном пузыре практически не подверга-ются пептизации.
Дата добавления: 2014-11-24; просмотров: 223 | Поможем написать вашу работу | Нарушение авторских прав |