Студопедия  
Главная страница | Контакты | Случайная страница

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

Застудневание(желатинирование) растворов ВМС. Факторы, влияющие на застудневание. Биологическая роль.

Читайте также:
  1. I. Биологическая модель
  2. quot;Определение показателя преломления и концентрации растворов с помощью рефрактометра".
  3. X. Контроль.
  4. Административный контроль.
  5. Базис и факторы, его определяющие
  6. Биологическая антропология.
  7. Биологическая безопасность сотовой связи или как защититься от излучения.
  8. Биологическая вода является частью гидросферы
  9. Биологическая очистка бытовых сточных вод. очищения производственных сточных вод.
  10. БИОЛОГИЧЕСКАЯ ОЧИСТКА СТОЧНЫХ ВОД

Студни – системы полимер-растворитель, характеризующиеся большими обратимыми деформациями при практически полном от- сутствии вязкого течения. Для этих систем иногда применяют термин " гели ", который в колло- идной химии обозначает скоагулированные золи. И хотя исторически термин "гель" впервые появился при исследовании именно полимерной системы (водного раствора желатина), после размежевания коллоидной химии и химии полимеров в последней чаще используют термин "студни".

Студеньгомогенная система, состоящая из ВМС и растворителя. При образовании студней между макромолекулами полимера возникают молекулярные силы сцепления, приводящие к образованию пространст- венного сетчатого каркаса, ячейки которого заполнены жидким раствором или растворителем. Студни в клетках – внешние слои цитоплазмы, а в организме – мозг, кожа, хрящи, глазное яблоко.

В отличие от студней, гели — это двухфазные гетерогенные систе- мы, образованные из высокополимеров с жесткими макромолекулами или из лиофобных золей. Благодаря жесткости частиц и всего каркаса геля его объем при высушивании сокращается сравнительно немного. По мере удаления растворителя макромолекулы сближаются, но до известного предела из-за большой жесткости. Постепенно растворитель в ячейках за- меняется воздухом, после чего остается пористая масса, которая прониза-на тончайшими капиллярами и полостями, заполненными воздухом — твердая пена. После высушивания гели теряют способность вновь образо-вывать растворы, т.е. являются необратимыми системами. К гелям отно-сятся различные пористые и ионообменные адсорбенты (силикагель), ультрафильтры, искусственные мембраны. Явление застудневания родственно коагуляции, и все факторы, обу-словливающие коагуляцию, точно так же действуют и при застудневании. От обычной коагуляции он отличается тем, что здесь не образуется осадка частиц коллоида, а вся масса коллоида, связывая растворитель, переходит в своеобразное полужидкое состояние, приобретая при этом некоторые свойства твердых тел.

Существенное значение для застудневания или гелеобразования имеет природа вещества, как гидрофобных золей, так и растворов поли-меров. Не все гидрофобные золи могут переходить в гели; так, например, золи благородных металлов (золота, платины, серебра) не способны за-студневать, что объясняется своеобразным строением этих коллоидных частиц и низкой концентрацией их золей. При застудневании разделения на фазы не происходит, так как растворитель вместе с дисперсной фазой составляет одно целое – гель или студень

Для каждого полимера существует точка гелеобразования, которая соответствует определенному пороговому значению концентрации рас-твора данного полимера, ниже которого раствор не переходит в гель. Так, для водного раствора агар-агара (полисахарид) при комнатной температу-ре она равна 1,2%, а для желатина (белок) – 0,5%. Большое влияние на процесс застудневания в водных растворах бел-ков имеет рН растворов. Чем ближе к ИЭТ (pI), тем легче идет структу-рообразование в растворе биополимера, так как в макромолекулах белков находятся противоположно заряженные группы, взаимодействующие с такими же группами других макромолекул. Это облегчает образование межмолекулярных связей.

Как и при коагуляции, различные электролиты по-разному влияют на процесс застудневания. Это влияние оценивают, измеряя время, про-шедшее с момента прибавления электролита к раствору до его застудне-вания. Преимущественное влияние на застудневание имеют анионы, тогда как катионы независимо от заряда почти не влияют на этот процесс. Рас-твор глютина той же концентрации без электролитов застудневает в тече-ние 50 мин. Некоторые анионы задерживают застудневание, а другие ус-коряют его. Действие анионов, замедляющих желатинирование, проявля-ется тем сильнее, чем выше их концентрация. Электролиты способствуют частичной дегидратации макромолекул, причем анионы более активны, чем катионы, они связывают воду лучше, чем полярные группы полимера. «Оголенные» участки полимера взаимо-действуют между собой, что способствует образованию внутренней сетча-той структуры. Если на набухание электролиты влияют по «прямому» лиотропному ряду, то на застудневание – по «обратному». Повышение концентрации коллоидного раствора увеличивает коли-чество столкновений частиц при броуновском движении, что способству-ет структурообразованию и ускоряет процесс застудневания. Для застудневания целиком всего раствора нужна весьма зна-чительная концентрация коллоида, так как он должен удержать весь на-личный растворитель. В этом отношении вещества, способные давать студни, сильно различаются. Так, желатин дает студень при концентрации 1-1,5 %, глютин трудно застудневает в 5 %-ном растворе, раствор агар-агара с содержанием только 0,25 % уже дает твердый студень. Существенное влияние на застудневание оказывает температура. Совершенно твердый при комнатной температуре 10%-ный желатиновый студень при нагревании в теплой (40—50 °С) воде быстро разжижается и переходит в раствор. Процесс застудневания не совершается мгновенно при достижении определенной температуры, требуется более или менее продолжительное время, необходимое для перегруппировки составных частей в вязкой сис-теме. Это постепенное застудневание носит название созревания. Оно продолжается и после образования студня и выражается в приобретении им большей механической прочности. Многие гели и студни, например, желатин, агар-агар, гидрат окиси железа и др., под влиянием механических воздействий при перемешива-нии, встряхивании способны разжижаться, переходить в золи или раство-ры полимеров, а затем, при хранении в покое, опять застудневать. Подоб-ное превращение может происходить несколько раз, оно протекает изо-термически и называется тиксотропией. Тиксотропия – одно из доказательств того, что структурообразова-ние в студнях и гелях происходит за счет в основном сил Ван-дер-Ваальса, которые сравнительно легко разрушаются. Полная изотермическая обра-тимость перехода геля в золь (студень раствор) – это то, что отличает тик-сотропию от процессов застудневания и плавления, которые идут неизо-термично, т.е. только при изменении температуры.

Таким образом, синерезис – необратимый процесс старения геля, со-провождаемый упорядочением структуры с сохранением первоначальной формы, сжатием сетки и выделением из нее растворителя.

11. Нарушение устойчивости растворов ВМС: высаливание, денатурация, коацервация. Значение явлений в биологии и медицине.

Устойчивость и разрушение лиофильных коллоидных растворов, к которым относятся растворы ВМС в соответствующих растворителях, обусловлена сильным взаимодействием дисперсной фазы с дисперсион- ной средой. Являясь термодинамически устойчивыми, такие системы не имеют склонности к самопроизвольному разрушению и не требуют спе- циального стабилизатора.

Различие в устойчивости и механизме стабилизации лиофобных и лиофильных коллоидных растворов определяет и различный механизм их разрушения. Коагуляция лиофобных коллоидных растворов вызывает уменьшение дзета- или межфазного потенциалов при добавлении не-больших количеств электролита. Для разрушения коллоидных растворов ПАВ и ВМС требуется дос-таточно большое количество электролита, поскольку он расходуется на связывание свободного растворителя, а затем на взаимодействие с соль-ватными оболочками мицелл, то есть со связанным растворителем.

Высаливание – обратимое разрушение лиофильной системы, выде-ление в осадок растворенного вещества, вызываемое добавкой к раствору больших количеств нейтральных солей. Высаливание наступает вследствие нарушения сольватной связи ме-жду макромолекулами ВМС и растворителем, т. е. вследствие десольва-тации частиц. Это приводит к постепенному понижению растворимости ВМС и в конечном итоге к выпадению его в осадок. Высаливающее дей-ствие электролита проявляется тем сильнее, чем больше степень сольва-тации его ионов, т. е. чем выше его способность десольватировать макро-молекулы ВМС. Коагуляцию растворов ВМС вызывают оба иона прибав-ленного электролита. Высаливающим действием обладают не только соли, но также все вещества, способные взаимодействовать с растворителем и понижать растворимость ВМС. Например, хорошо высаливают желатин из водных растворов ацетон и спирт, так как они легко связываются с во-дой и тем самым дегидратируют частицы желатина. Концентрацию электролита, при которой наступает быстрое осажде-ние полимера, называют порогом высаливания ВМС. Между величиной водной оболочки белковых молекул и концентрацией солей существует прямая зависимость: чем меньше гидратная оболочка, тем меньше требу-ется солей. Способность ВМС «высаливаться» из растворителя возрастает с увеличением молярной массы полимера. На этом основано фракциониро-вание полидисперсного ВМС по молярной массе, которое используется для разделения смеси белков различной молярной массы. Высаливание, как обратимое осаждение белков, предполагает вы-падение белка в осадок под действием определенных веществ, после уда-ления которых он вновь возвращается в свое исходное (нативное) состоя-ние. Для высаливания белков используют соли щелочных и щелочнозе-мельных металлов (наиболее часто в практике используют сульфат натрия и аммония). Эти соли удаляют водную оболочку (вызывают обезвожива-ние) и снимают заряд с поверхности макромолекул.

Обычно белок не теряет способности растворяться вновь в воде по-сле удаления солей методами диализа или гельхроматографии. Высали-ванием белков обычно пользуются в клинической практике при анализе белков сыворотки крови и других биологических жидкостей, а также в препаративной энзимологии для предварительного осаждения и удаления балластных белков или выделения исследуемого фермента. Различные белки высаливаются из растворов при разных концентрациях нейтраль-ных растворов сульфата аммония. Поэтому метод нашел широкое приме-нение в клинике для разделения глобулинов (выпадают в осадок при 50% насыщении) и альбуминов (выпадают при 100% насыщении). На величину высаливания белков оказывают влияние не только природа и концентрация соли, но и рН среды и температура, а также ион-ная сила раствора. Более тонкое разделение белков плазмы крови человека на фракции достигается при использовании различных концентраций этанола при низкой температуре (от –3 до –5°С) по методу Кона. В этих условиях бел-ки сохраняют свои нативные свойства. Указанным методом часто поль-зуются для получения отдельных фракций крови, используемых в качест-ве кровезаменителей. Часто осаждение полимера проводят, приливая к раствору жид-кость, в которой он менее растворяется ("осадитель" или "нераствори-тель"). Чем ниже растворимость ВМС в данном растворителе, тем быст-рее и полнее происходит высаливание. У одного и того же полимера рас-творимость зависит от длины макромолекул. Чем больше их длина и мо-лекулярная масса, тем меньше растворимость и легче происходит выса-ливание частиц. Это свойство используют при анализе полидисперсных систем. Постепенно прибавляя к раствору возрастающие количества оса-дителя, можно выделить из раствора отдельные фракции частиц. Высаливание применяют во многих технологических процессах (в мыловарении, при выделении красок и канифоли, в производстве искус-ственных волокон). Природные белки наделены определенной, строго заданной про-странственной конфигурацией и обладают рядом характерных физико-химических и биологических свойств при физиологических значениях температуры и рН среды. Под влиянием различных физических и химиче-ских факторов белки подвергаются свертыванию и выпадают в осадок, те-ряя нативные свойства.

Денатурация – разрушение уникальной нативной (природной) структуры молекулы белка под внешиним воздействием. При денатурации разрушаются все структуры белка, преимущест-венно его третичная структура, кроме первичной. Денатурация приводит к потере характерных для белка свойств (растворимость, электрофорети-ческая подвижность, биологическая активность и др.) Денатурация белков происходит в желудке, где имеется сильно-кислая среда (рН 0,5 - 1,5), и это способствует расщеплению белков про-теолитическими ферментами. Отравление ионами тяжелых металлов ос-новано на денатурации белков-ферментов. В тоже время, денатурация белков положена в основу лечения отравлений тяжелыми металлами, ко-гда больной принимает per os ("через рот") молоко или сырые яйца для то-го, чтобы ионы металлов, денатурируя белки молока или яиц, адсорбиро-вались на их поверхности и не действовали на белки слизистой оболочки желудка и кишечника, а также не всасывались в кровь. Денатурация происходит при кулинарной обработке пищи, что об-легчает ее переваривание в ЖКТ.

Белки как полиамфолиты. Изоэлектрическая точка (ИЭТ). Изоэлектрические состояния. Кислотно-основные, окислительно-восстановительные, комплексообразующие, поверхностные свойства белков.

Полиамфолиты – высокомолекулярные соединения, содержащие и кислотную, и основную группы (белки с группами –COO– и –NHи син- тетические полимеры). Белки в их естественном состоянии называют нативными. По про- странственной структуре макромолекул; различают глобулярные и фиб- риллярные белки. 3Макромолекулы фибриллярных белков представляют собой поли-пептидные цепи, вытянутые вдоль одной оси. Фибриллярные белки обыч-но плохо растворимы в воде. В организме фибриллярные белки часто вы-полняют механические функции. Так, например, к фибриллярным белкам относятся коллаген, составляющий основу соединительной ткани животных (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т.п.) и обеспечивающий ее прочность, а так-же миозин, входящий в состав мышц.

Глобулярные белки (от лат. globulus — шарик) хорошо растворимы в воде или слабых растворах солей белки; форма молекул у них близка к шарообразной. Такое строение молекул обеспечивается спирализацией пептидной цепи и еѐ плотной упаковкой, обусловленной третичной струк-турой. Многие глобулярные белки обладают ферментативной активно-стью. В числе важных глобулярных белков – альбумины, глобулин, миог-лобин (рис. 50), рибонуклеаза. Некоторые белки (например, актин – белок мышечных волокон) су-ществуют как в глобулярной, так и в вытянутой, фибриллярной форме. В зависимости от состояния макромолекул ВМС в растворе, их при-роды, природы растворителя, растворы ВМС могут быть молекулярными, мицеллярными (коллоидными). Поэтому растворы ВМС обладают свойствами истинных растворов, коллоидных растворов, а также для них характерны некоторые специфи-ческие свойства.

Высокомолекулярные электролиты или полиэлектролиты содержат ионогенные группы, по которым могут проходить процессы электролити-ческой диссоциации. Белковые молекулы, как продукты конденсации аминокислот, содержат основные группы –NH2 и кислотные –СООН. Та-кие соединения называются амфолитами, т.е. они способны диссоцииро-вать и по кислотному, и по основному типу в зависимости от рH среды. В водном растворе аминокислоты и белки находятся преимущественно в ви-де биполярных ионов (внутренних солей): H2N–R–COOH + H3N–R–COO– (биполярный ион, амфолит). В кислой среде, когда в результате избытка водородных ионов по-давлена ионизация карбоксильных групп, молекула белка ведет себя как основание, приобретая положительный заряд и превращаясь в сопряжен-ную кислоту: + H3N–R–COO– + H+ + H3N–R–COOH (катион, кислота). В щелочной среде, наоборот, подавлена ионизация аминогрупп, и молекула белка ведет себя как кислота, превращаясь в сопряженное осно-вание: + H3N–R–COO– + OH– H2N–R–COO– (анион, основание) + Н2О.

Однако при определенной величине рH степень диссоциации амино- и карбоксильных групп приобретает одинаковое значение, и тогда макро-молекулы белка становятся электронейтральными. Подобное состояние белковой молекулы называют изоэлектрическим (ИЭС). Значение рН, при котором наступает изоэлектрическое состояние белков, называют изоэлектрической точкой ( ИЭТ, pI). У разных белков изоэлектрическая точка соответствует различным значениям рН. ИЭТ может быть измерена с помощью электрофореза, поскольку в этой точке подвижность макромолекул становится равной нулю. Для оп- ределения ИЭТ могут быть использованы данные по набуханию полиам- фолитов в растворах с различными значениями рН.

Кислотно-основные свойства белков определяются не только значе- нием рН среды, но также их строением. Так, кислые белки в своем соста- ве содержат больше дикарбоновых кислот, поэтому количество свободных карбоксильных групп преобладает над аминогруппами.

Если в воду добавть немного протонов водорода и создать слабо- кислую среду, то кислый белок перейдет в изоэлектрическое состоя- ние (ИЭС). При дальнейшем подкислении в кислой среде подавляется диссо- циация карбоксильных групп. В щелочной среде подавляется диссоциация аминогрупп. Таким образом, изоэлектрическая точка нейтральных белков находится в нейтральной среде, кислых – в слабокислой, основ- ных – в слабощелочной.? Все белки в кислой среде – катионы, обладающие кислотными свойствами, в щелочной – анионы, обладающие основными свой- ствами.

Белки относительно устойчивы к мягкому окислению за исключени- ем белков, содержащих аминокислоту цистеин, тиольная группа (–SH) ко- торого легко окисляется в дисульфидную, причем процесс носит обрати- мый характер: (= –0,22 В) Восстановл. окисленная форма форма В результате этих превращений меняется конформация белков, их нативные свойства. Поэтому серосодержащие белки чувствительны к сво- бодно радикальному окислению или восстановлению, что происходит при воздействии на организм радиации или токсичных форм кислорода. При жестком окислении тиольная группа окисляется в сульфогруппу практически необратимо:, Н 2R S S R e 2H SR 21 2 13 1

R–SH + [O] – 8 ē R–SO3H (S–2 – 8 ē S+6) (= +0,4В и >) сильный окислитель Жесткое окисление белков до CO2 и Н2О и аммонийных солей ис- пользуется организмом для устранения ненужных белков и получения энергетических ресурсов (16,5–17,2 кДж/г).

Белки – активные полидентатные лиганды, особенно те, которые со- держат следующие «мягкие» функциональные группы: тиольную (–SH); имидозольную, гуанидиновую, аминогруппу

Белки образуют комплексные соединения разной степени устойчи- вости в зависимости от поляризуемости иона – комплексообразователя. Так, с малополяризуемыми («жесткими») катионами K+, Na+ белки обра- зуют малоустойчивые комплексы, выполняющими в организме роль ио- нофоров. С менее «жесткими» катионами Са2+, Mg2+, белки образуют бо- лее прочные комплексы. С катионами d - металлов («металлы жизни») – «мягкими» кислотами Льюиса, белки образуют прочные комплексы. Ме- таллы-токсиканты, проявляющие высокую поляризуемость («очень мяг- кие»), образуют наиболее прочные комплексы с белками. Многие ферменты представляют собой хелатные комплексы белка с катионами «металлов жизни». При этом катион – комплексообразователь под влиянием белка-лиганда является активным центром фермента, а бел- ковый фрагмент выполняет роль опознователя и активатора субстрата.

Белки состоят из разных -аминокислот, имеющих как гидрофоб- ные, так и гидрофильные радикалы. Эти радикалы распределены по всей белковой цепи, поэтому большинство белков являются поверхностно- активными веществами (ПАВ). Оптимальный ГЛБ делает белки эффек- тивными стабилизаторами для лиофобных дисперсных систем, эмульгато- рами жиров и холестерина, активными компонентами биологических мембран.

Благодаря поверхностно-активным свойствам некоторые белки об- разуют лиофильные мицеллы с липидами, включая холестерин и его эфи-ры, которые назыаются липопротеинами (рис. 51). В липопротеинах меж-ду белком и липидом нет ковалентной связи, а есть межмолекулярные взаимодействия. Внешняя поверхность липопротеиновой мицеллы состо-ит из гидрофильных фрагментов белков и молекул фосфолипидов, а внут-ренняя часть – гидрофобное ялро, состоящее из жиров, холестерина и его эфиров. Гидрофильная внешняя оболочка способствует своеобразной «растворимости» подобных мицелл в воде, что делает возможным их транспорт в различные ткани. Поверхностные свойства белков, их способность к межмолекуляр-ным взаимодействиям, лежат в основе взаимодействия фермента с суб-стратом, антитела с антигеном.

13.коллоидная защита, ее роль в жизнедеятельности. Флокуляция. Пептизация, биологическая роль.

Устойчивость лиофобных золей к коагуляции возрастает в присутст-вии мыл и ВМС: белков, полисахаридов, синтетических полимеров рас-творимых в воде, и т.д. Это проявляется в повышении значений порогов коагуляции у защищенного золя и невыполнении правила Шульце-Гарди. Это явление получило название коллоидной защиты.

Коллоидная защита – повышение агрегативной устойчивости лио-фобных золей при добавлении к ним достаточного количества высо-комолекулярных соединений.

Механизм защитного действия заключается в том, что вокруг ми-целл золя образуются адсорбционные оболочки из гибких макромолекул высокомолекулярных соединений. В водных золях дифильные молекулы высокомолекулярных соединений, адсорбируясь на поверхности коллоид-ных частиц, ориентируются таким образом, что их гидрофобные участки (углеводородные радикалы) обращены к частицам дисперсной фазы, а гидрофильные фрагменты (полярные и ионогенные группы) обращены наружу, к воде. Сольватные слои обеспечивают большое расклинивающее давление при сближении двух частиц и препятствуют их слипанию. При этом система лиофилизируется, мицеллы приобретают дополнительный фактор агрегативной устойчивости за счет собственных оболочек макро-молекул.

Основные условия защитного действия: 1. Достаточно высокая растворимость ВМС в дисперсионной среде коллоидного раствора. 2. Способность к адсорбции молекул ВМС на коллоидных частицах. 3. Оптимальная концентрация ВМС для образования адсорбционно-го слоя из макромолекул, покрывающего всю поверхность мицелл.

Явление коллоидной защиты имеет большое физиологическое зна-чение: многие гидрофобные коллоиды и частички в крови и биологиче-ских жидкостях защищены белками от коагуляции. Белки крови защища-ют капельки жира, холестерин и другие гидрофобные вещества от коагу-ляции. Ослабление защитных функций белков крови приводит к отложе-нию холестерина и нерастворимых солей кальция на стенках сосудов (атеросклероз и кальциноз) обусловливая возрастные изменения в тканях – этот процесс является одним из существенных факторов старения орга-низма. Понижение защитных свойств белков и других гидрофильных со-единений в крови может привести к выпадению солей мочевой кислоты (при подагре), образованию камней в почках, желчном пузыре, протоках пищеварительных желез и т.п. В фармацевтической промышленности защитные свойства ВМС ши-роко используются для получения высокоустойчивых лекарственных пре-паратов, находящихся в коллоидном состоянии. Принцип коллоидной за-щиты используют при получении колларгола, золей серебра, золота. Час-тицы колларгола так хорошо защищены, что не коагулируют даже при высушивании. Добавление к лиофобным золям небольших количеств ВМС недос-таточно для образования адсорбционного слоя на поверхности мицеллы и приводит к противоположному эффекту – уменьшению устойчивости зо-ля.

Флокуляция – агрегирование частиц дисперсной фазы в лиофобных золях под действием небольших количеств высокомолекулярных со-единений, имеющих гибкие макромолекулы и содержащих одинако-вые функциональные группы на концах.

Флокуляция. в жидких дисперсных системах (золях, суспензиях, эмульсиях, латексах) происходит под влиянием специально добавляемых веществ – флокулянтов, а также при тепловых, механических, электриче-ских и других воздействиях. Эффективные флокулянты это растворимые полимеры, особенно полиэлектролиты. Действие полимерных флокулян-тов обычно объясняют адсорбцией нитевидных макромолекул, имеющих одинаковые функциональные группы на концах, одновременно на различ-ных частицах. Возникающие при этом агрегаты образуют хлопья (флоку-лы), которые могут быть легко удалены отстаиванием или фильтрованием. Флокулянты (поликремниевая кислота, полиакриламид и др.) широко ис-пользуются при подготовке воды для технических и бытовых нужд, обо-гащении полезных ископаемых, в бумажном производстве, в сельском хо-зяйстве (для улучшения структуры почв), в процессах выделения ценных продуктов из производственных отходов, обезвреживания промышленных сточных вод. При водоочистке полимерные флокулянты применяют обычно в концентрации 0,1–5 мг/л. Флокуляция под действием органиче-ских веществ в природных водоѐмах – важный фактор их самоочищения.

Пептизация – процесс обратный коагуляции – превращение свежего осадка, образовавшегося при коагуляции, в коллоидный раствор под действием пептизаторов. Условия пептизации:

Ø Свежеобразованные осадки: пептизация возможна лишь тогда, когда структура частиц в коагулянте не изменена по сравнению с первоначальной, т.е. когда еще не произошло полного тесного объединения частиц, и они слабо связаны друг с другом;

Ø Опредленное, небольшое количество электролита (чтобы не вы-звать повторную коагуляцию);

Ø Перемешивание, небольшое нагревание.

Существует несколько способов проведения пептизации: 1. Промывание осадка чистым растворителем, вымывание ионов-коагулянтов, восстановление структуры коллоидных частиц. 2. Добавление электролита-пептизатора, ионы которого адсорбиру-ются на поверхности частиц осадка, при этом ионная атмосфера восста-навливается, заряд увеличивается. Диссолюционная или химическая, состоит из двух этапов: 1. Взаимодействие добавляемого вещества с поверхностью коагулята (осадка) и образование ионов-пептизаторов; 2. Адсорбция ионов-пептизаторов на поверхности частиц осадка. Например, для образования электролита-пептизатора к осадку золя Fe(OH)3 добавляют небольшое количество раствора HCl. При этом проте-кает реакция: Fe(OH)3 + HCl FeOCl + 2H2O. Образовавшийся оксохло-рид железа(III) FeOCl диссоциирует на ионы FeO+ и Cl– (первая стадия – образование ионов-пептизаторов). Ион-пептизатор FeO+ адсорбируется на частицах Fe(OH)3 и переводит их во взаешенное состояние (вторая ста-дия). При этом способе пептизации важно добавлять очень маленькое ко-личество реагента (первая стадия), иначе может раствориться весь осадок, и вместо коллоидного образуется истинный раствор. Процесс пептизации лежит в основе рассасывания тромбов в крове-носных сосудах под действием антикоагулянтов, свежеобразованных осадков в почках, желчном пузыре, атеросклеротических бляшей на стен-ках сосудов. Однако, необходимо учитывать, что застарелые тромбы, уп-лотнившиеся камни в почках, желчном пузыре практически не подверга-ются пептизации.




Дата добавления: 2014-11-24; просмотров: 223 | Поможем написать вашу работу | Нарушение авторских прав




lektsii.net - Лекции.Нет - 2014-2025 год. (0.012 сек.) Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав