Студопедия  
Главная страница | Контакты | Случайная страница

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

Визначити зв’язок хімічного складу і структурної організації м’язів з їх функцією і пояснити послідовність біохімічних процесів у м’язах при їх скороченні і розслабленні.

Читайте также:
  1. III. Розвиток пізнавальних процесів
  2. Microsoft Word - текстовий процесор, що випускається фірмою Майкрософт, входить до складу офісного пакету«Microsoft Office».
  3. VІІ. Організації контролю застосування СУР
  4. Активізація державотворчих процесів на західноукраїнських землях та утворення ЗУНР. Об’єднання УНР та ЗУНР.
  5. Аналіз загальних показників організації праці
  6. Аналіз кількісного та якісного складу персоналу підприємства
  7. Аналіз небезпечних і шкідливих факторів умов праці в організації
  8. Аналіз складу, структури та динаміки дебіторської заборгованості
  9. Апарати для проведення гідромеханічних та механічних процесів.
  10. Апарати для проведення теплових процесів.

Морфологічно м’язи у хребетних тварин поділяють на поперечносмугасті, або скелетні, гладенькі та серцевий м’яз (міокард). Вони відрізняються морфологічними, біохімічними і функціональними особливостями, а також шляхами розвитку.

Скорочення гладеньких м’язів ініціюється нервовими імпульсами, певними гормонами і не залежить від волі людини, так як їх тонус не контролюється нашою свідомістю.

Серцевий м’яз скорочується ритмічно з послідовно змінюючимися циклами скорочення (систола) і розслаблення (діастола) незалежно від волі людини його сокрочення регулюється гормонами, наприклад катехоламінами.

Скелетні м’язи прикріплені в основному до кісток, що зумовило їх назву. Скорочення скелетних м’язів ініціюється нервовими імпульсами і керується свідомістю людини.

Відповідно до певних ультраструктурних і метаболічних особливостей, скелетні м’язи поділяють на два типи:

- червоні (повільні) скелетні м’язи;

- білі (швидкі) скелетні м’язи.

Червоні м’язи тип м’язів, що добре забезпечуються кров’ю та містять багато міоглобіну —2-зв’язуючого білка який утворює резерви кисню в м’язових клітинах. В червоних м’язах багато мітохондрій, і вони мають високу здатність до окислювальних процесів, використовуючи як субстрат глюкозу, жирні кислоти, кетонові тіла. Швидкість скорочення складає більш ніж 110 мс. Цей тип м’язів найбільш пристосований до довготривалої фізичної роботи, але включення енергетичних резервів у них відбувається повільно.

Білі м’язи тип м’язів, що містять невелику кількість мітохондрій; завдяки високій активності гліколітичних ферментів (глікогенфосфорилаз) вони в більшій мірі пристосовані до отримання енергії при анаеробному розщепленні глікогену. За рахунок анаеробного глікогенолізу та гліколізу білі м’язи більш швидко (50 мс), ніж червоні, переходять до максимальної активності з високою частотою скорочень, але швидше втомлюються.

Значну частину об’єму м’язових клітин займають скорочувальні елементи — міофібрили, що спаковані в паралельні пучки. Молекулярною основою міофібрил є організовані у вигляді ниток (філаментів) скорочувальні білки —актин -міозин.

Саркомери структурно-функціональні елементи скорочувального апарату скелетних м’язів. Саркомери утворені пучками міофібрил, які відокремлені один від одного перпендикулярними смугами — Z-лініями.

Електронно-мікроскопічне вивчення саркомерів дозволило виявити в них упорядковані елементи, які створюють характерну для скелетних м’язів поперечну смугастість .

І-диски (ізотропні), що утворені "тонкими" філаментами (діаметром близько 6 нм) міофібрил;

А-диски (анізотропні), що утворені "товстими" філаментами (діаметром 15 17 нм) міофібрил, які перекриваються з "тонкими" філаментами;

Н-зона частина А-диска, в якій "товсті" філаменти не перекриваються з "тонкими".

До складу міофібрил входять такі білки:

1) до складу товстих ниток — білок міозин;

2) до складу тонких ниток — білки актин, тропоміозин, тропоніновий комплекс (тропонін Т, тропонін І, тропонін С);

3) білок а-октинін — компонент Z-лінії саркомерів; з цим білком сполучені кінці F-акгинових молекул тонких філаментів.

Міозин фібрилярний білок, що утворює товсті філаменти міофібрил. Молекула міозину асиметрична, складається з двох важких поліпептидних ланцюгів, що мають конформацію -спіралі й закручені один відносно одного; довжина молекули — 160 нм. N-кінці важких ланцюгів утворюють глобулярні "голівки", які нековалентними зв’язками сполучені з додатковими чотирма легкими поліпептидними ланцюгами. Глобулярна частина молекули міозину має дуже важливу особливість; в присутності іонів Са2+ вона проявляє АТФ-азну активність, тобто здатна розщеплювати аденозинтрифосфатну кислоту (АТФ), звільняючи тим самим хімічну енергію, необхідну для м’язового скорочення. Молекула міозину містить значну кількість глутамінової кислоти і тому має доситьзначнийнегативний заряд. Поперечні містки товстих виток - це глобулярні голівки білку міозину.

Фібрилярні "хвости" молекул міозину контактують між собою в поздовжньому напрямку, утворюючи товсті філаменти саркомерів, до складу кожного з яких входять, близько 400 молекул міозину. Глобулярні голівки виступають із зовнішньої поверхні філамента .

До складу голівок S 1 входять каталітичні центри з АТФ-азною активністю і центри для зв’язування з актином (при відсутності АТФ).

Актин білок, що існує в двох формах: G- та F-актин. G-актин — глобулярний білок, що має вигляд кулеподібних молекул діаметром близько 5 нм. Молекули G-актину (субодиниці) нековалентно сполучаються між собою, утворюючи намистоподібні утворення — ланцюги фібрилярного F-актину.

У м’язових клітинах F-актин представлений фібрилярними структурами, що складаються з двох ланцюгів, переплетених один навколо одного. Особливістю G-актину є здатність дуже міцно зв’язувати один іон Са2+ і одну молекулу АТФ або АДФ.

При цьому зв’язування АТФ G-актином звичайно супроводжується його асоціацією з утворенням F-актину. Мономери актину, розщепляючи АТФ, здатні з’єднуватися в димери, які містять АДФ.

З димерів побудована подвійна спіраль полімерного фібрилярного актину.

У міофібрилах міститься також тропоміозин - білок, що утворює комплекс з білком тропоніном - глобулярним білком.Тропонін має значний негативний заряд. У розслабленому м’язі тропоміозин блокує нитки актину, а тропонін інгібує ферментативну активність міозину, запобігаючи розщепленню АТФ і звільненню енергії, необхідної для м’язового скорочення

В основу сучасного уявлення про механізми м’язового скорочення покладено запропоновану Г.Хакслі та іншими дослідникамимодель ниток (філаментів), що плавно переміщаються(slide — awn.)впродовж одна одної. Головні постулати цієї моделі, що були підтверджені біохімічними, біофізичними й електронно-мікроскопічними дослідженнями:

- товсті(міозинові) та тонкі (актинові) філаменти міофібрил не змінюють своєї довжини протягом м’язового скорочення;

- протягом м’язового скорочення зменшується довжина всього саркомера внаслідок зустрічного руху та перекривання товстих і тонких філаментів;

- скорочувальна сила генерується внаслідок активної взаємодії одного типу філаментів з іншим, сусіднім типом філаментів.

Було також встановлено, що м’язове скорочення, в основі якого лежить переміщення товстих і тонких філаментів, потребує участі АТФ; циклічне перетворення АТФ в АДФ необхідною передумовою як скорочення, так і розслаблення м’язів. Гідроліз АТФ до АДФ та Φ здійснюється завдяки АТФ-азній активності глобулярних голівок S1 міозину.

Залежна від АТФ взаємодія актину з міозином, що призводить до взаємного переміщення тонких і товстих філаментів сарком ера.

А – у м’язі, що перебуває в стані спокою, S1-голівки міозину не сполучені з актиновими філаментами. Продукти гідролізу АТФ (АДФ та Фн) зв’язані з міозином.

В – при збудженні м’яза S1-голівки зсуваються в напрямку тонких філаментів і сполучаються з нитками актину (G-субодиницями). Φ вивільняється з комплексу з міозином.

С – вивільнення АДФ з комплексу з міозином супроводжується конформаційним зсувом у просторовому розташуванні голівки S1, що зв’язана з актином (зміщенням кута між голівкою і віссю міофібрили з 90° на 45°).Зміна просторової орієнтації S1-голівки міозину відносно нитки актину призводить до розвитку напруги і пересування тонкого філамента відносно товстого приблизно на 100 А° (10 нм) у напрямку середини саркомера.

D – взаємодія з міозином молекули АТФ супроводжується розривом зв’язку між актином і міозином. S1-голівка знову віддаляється від тонкого філамента.

Е – АТФ, що вивільнився, гідролізується до АДФ та Φ , завдяки АТФ-азній активності вільних голівок міозину. Продукти гідролізу знову сполучаються з міозином. Актинові та міозинові філаменти готові до нового циклу взаємодії та пересування.

 


Дата добавления: 2014-12-19; просмотров: 40 | Нарушение авторских прав




lektsii.net - Лекции.Нет - 2014-2022 год. (0.014 сек.) Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав