Главная страница | Контакты | Случайная страница Автомобили Астрономия Биология География Дом и сад Другие языки Другое Информатика История Культура Литература Логика Математика Медицина Металлургия Механика Образование Охрана труда Педагогика Политика Право Психология Религия Риторика Социология Спорт Строительство Технология Туризм Физика Философия Финансы Химия Черчение Экология Экономика Электроника

Ингибиторы и активаторы ферментов.

Составители:

канд. хим. наук, доцент Гусев А.Н.,

канд. техн. наук, доцент Певзнер Н.С.,

канд. хим. наук, доцентРаботягов К.В.,

канд. хим. наук, доцентСарнит Е.А.,

докт. хим. наук, профессор Шульгин В.Ф.

Рецензент:

докт. хим. наук, профессор В.И. Гришковец

Редактор Н.А. Василенко

Подписано к печати Формат 60х84/16 Бумага тип. ОП

Объём 1,0 п.л. Тираж Заказ

Таврический национальный университет им. В.И. Вернадского

95007, г. Симферополь, проспект Вернадского, 4.

Кинетика ферментативного катализа (продолжение).

Ингибиторы и активаторы ферментов.

Соединения, которые при добавлении их в реакционную смесь вызывают уменьшение скорости ферментативной реакции, называются ингибиторами. Один из классов ингибиторов – необратимые ингибиторы или каталитические яды. Они взаимодействуют с ферментом и снижают его активность до нуля, например, ионы тяжелых металлов.

Другим классом ингибиторов является обратимые ингибиторы. Они образуют с ферментом динамические комплексы. Эти комплексы отличаются по своим каталитическим свойствам от свободного фермента. Фермент в присутствии ингибитора может характеризоваться более высоким численным значением константы Михаэлиса K_m. Такой вид ингибирования получил название конкурентное ингибирование. При реакции может наблюдаться также более низкое значение максимальной скорости υ_max – это чистое неконкурентное ингибирование. При ферментативной реакции могут наблюдаться численные значения υ_max и K_m, уменьшенные в одинаковой степени – это бесконкурентное ингибирование, или определенная комбинация υ_max и K_m – это смешанное ингибирование. Понятие «чистое неконкурентное ингибирование» используется редко.

Для определения типа ингибирования используют механизм, предложенный Боттсом и Моралесом. Большинство простых типов ингибирования являются частными случаями этого механизма, представленного на схеме (Е – фермент; I – ингибитор; S – субстрат; Р – продукт реакции):

Эта схема включает четыре формы фермента (E, ES, EI и EIS) и шесть реакций, протекающих между ними. Все простые случаи можно получить, если не учитывать некоторых реакций. Например, ингибирование является конкурентным, если отсутствует форма EIS и протекающие с ее участием реакции; неконкурентным, если отсутствует форма EI, и смешанным, если в схеме присутствуют обе указанные выше формы (EIS и EI), однако прямой переход между ними невозможен. Схема Боттса – Моралеса особенно полезна при анализе ингибиторов, которые не являются продуктами ферментативной реакции.

Эта схема описывает также некоторые механизмы действия активатора, когда в систему вносят вещество, повышающее скорость реакции. Поэтому ее можно рассматривать как общую схему, описывающую механизм действия модификаторов, под которыми понимают как ингибиторы и активаторы одновременно.