Студопедия
Главная страница | Контакты | Случайная страница

АвтомобилиАстрономияБиологияГеографияДом и садДругие языкиДругоеИнформатика
ИсторияКультураЛитератураЛогикаМатематикаМедицинаМеталлургияМеханика
ОбразованиеОхрана трудаПедагогикаПолитикаПравоПсихологияРелигияРиторика
СоциологияСпортСтроительствоТехнологияТуризмФизикаФилософияФинансы
ХимияЧерчениеЭкологияЭкономикаЭлектроника

Структура коллагенов.

Читайте также:
  1. A. підприємство - це відокремлена економічна структура, яка займається виробництвом та реалізацією певних товарів та послуг з метою отримання доходу; Верно
  2. I. Дистрибутивный анализ. Дистрибутивная структура языка на фонемном уровне.
  3. I. Понятие, структура и функции религии. Социологические теории религии.
  4. I. Пражский структурализм.
  5. II. Копенгагенский структурализм.
  6. II. СТРУКТУРА СТУДЕНЧЕСКОЙ НАУЧНОЙ РАБОТЫ
  7. II. Структура уроков
  8. III. Американский структурализм.
  9. III. ПРИМЕРНАЯ СТРУКТУРА КУРСОВОЙ РАБОТЫ
  10. III. Структура выпускной квалификационной работы

Коллагены — наиболее распространенные белки в организме животных. Они составляют 25% от общего количества белка. Коллагены образуют нерастворимые нити (фибриллы), которые входят в состав межклеточного матрикса и соединительных тканей. Коллаген — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани животных (сухожилие, кость, хрящ) и обеспечивающий ее прочность. Продуктом денатурации коллагена является желатин.

Типичная молекула коллагена состоит из трех полипептидных целей разных типов (α-спиралей), скрученных в виде правой тройной спирали. В свою очередь полипептидные цепи построены из часто повторяющихся фрагментов, имеющих характерную последовательность -Gly-X-Y-. Каждым третьим аминокислотным остатком является глицин.Присутствие в полипептидной цепи остатков гидроксиаминокислот является характерной особенностью коллагена. Остатки пролина и лизина гидроксилируются посттрансляционно, т. е. после включения в полипептидную цепь. На одном из концов молекула коллагена сшита поперечными связями, образованными боковыми цепями остатков лизина. Известно по крайней мере 12 вариантов коллагена, характеризующихся различным сочетанием полипептидных α-цепей. Это длинная нитевидная молекула с молекулярной массой 285 кДа.

Молекулы коллагенов обладают свойством спонтанно агрегировать с образованием более сложных структур, микрофибрилл и фибрилл. Большинство коллагенов образуют фибриллы цилиндрической формы (диаметром 20- 500 нм) с характерными поперечными полосами, повторяющимися через каждые 64-67 нм.

Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Молекулярная масса коллагена около 300 тыс., длина 300 нм, толщина 1,5 нм.

Коллаген относится к тем немногим белкам животного происхождения, которые содержат остатки нестандартных аминокислот: около 21 % от общего числа остатков приходится на 3-гидроксипролин, 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин. Каждая из α-цепей состоит из триад аминокислот. В триадах третья аминокислота всегда глицин, вторая — пролин или лизин, первая — любая другая аминокислота, кроме трёх перечисленных[1].

Коллаген существует в нескольких формах. Основная структура всех типов коллагена является схожей. Коллагеновые волокна образуются путем агрегации микрофибрилл, имеют розовый цвет при окраске гематоксилином и эозином и голубой или зеленый при различных треххромных окрасках.

 

 




Дата добавления: 2015-01-30; просмотров: 88 | Поможем написать вашу работу | Нарушение авторских прав




lektsii.net - Лекции.Нет - 2014-2025 год. (0.009 сек.) Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав